Note ABES Variations autour d'une porphyrine à anse phénanthroline : un site distal dynamique Variations on a phenanthroline strapped-porphyrin : evidence of a dynamic distal site Hémoprotéines Chimie biomimétique Cytochrome c oxydase Porphyrine Atropoisomère Fixation de dioxygène Electrochimie Hemoproteins Biomimetic chemistry Cytochrome c oxydase Porphyrin Atropoisomer Dioxygen binding Electrochemistry 572.7 Porphyrines Hémoprotéines Cytochromes L’objectif de ce travail est l’obtention de mimes efficaces d’hémoprotéines telles le cytochrome P450, la myoglobine ou la cytochrome c oxydase, grâce à des variations synthétiques autour d’une porphyrine à anse phénanthroline (Porphen). Un nouveau modèle de cytochrome c oxydase a plus particulièrement été analysé ici. Il est préparé par substitution des deux positions meso d’une Zn-Porphen. Des phénomènes dynamiques ont été observés et étudiés par RMN 1H, mettant en évidence la présence d’atropoisomères et la coordination-décoordination de la pyridine proximale sur le zinc. Le remplacement du zinc par du fer a ensuite permis l’étude de la coordination d’un sixième ligand exogène dans un site distal dynamique. L’évolution de la géométrie du complexe a été suivie par spectrophotométrie UV-Visible et RPE. En présence de ligands azotés de type midazoles, il se forme dans tous les cas des complexes [1 récepteur/ 1 substrat]. La forte affinité de notre modèle pour le dioxygène a été montrée à la fois par spectrophotométrie UV-Visible, RMN 1H et par résonance Raman. Que ce soit en UV-Visible ou en RMN, la réversibilité du dioxygène a été montré par son remplacement par du CO. La souplesse de cette nouvelle architecture a été mise en évidence, par l’observation d’une relative flexibilité lors des études par spectroscopie IR de la fixation de CO dans le site distal. Cette adaptabilité est également à l’origine d’un comportement assez surprenant en électrochimie, où la réduction du fer(III) et l’oxydation du cuivre(I) en présence de O2 sont facilitées. En électrocatalyse, la réduction de O2 par ce nouveau modèle de cytochrome c oxydase n’est pas facilitée en terme de potentiel, mais efficace quant à la contribution d’un mécanisme à 4 électrons. The purpose of this work was to prepare efficient models of cytochrome P450, hemoglobin and cytochrome c oxidase, by various synthetic modifications on a phenanthroline-strapped porphyrin (Porphen). In particular, a new model of cytochrome c oxidase was analyzed here. This compound was obtained by substitution of both meso positions of a Zn-Porphen. Dynamics phenoma were observed and analyzed by 1H NMR, showing the presence of atropoisomers and coordination-decoordination of the proximal pyridine on zinc. Zinc was then replaced by iron, which allows the coordination of a sixth exogenous ligand in the dynamic distal site. The evolution of the complexes’ geometry was monitored by UV-Visible spectrophotometry and EPR. In the presence of imidazolesligands, complexes [1 receptor/ 1 substrate] were observed in all cases. Our model’s high affinity for dioxygen was shown by UV-Visible and 1H NMR spectroscopy and Raman resonance. In UV-Visible and NMR studies, the reversibility of dioxygen binding was demonstrated by replacement with CO.The versatility of this new architecture was demonstrated during IR studies by the relative flexibility of the CO binding in the distal site. This versatility also led to surprisingly behavior in electrochemistry, where the reduction of iron(III) and the oxidation of copper(I) were easier in the presence of O2. In electrocatalysis, the reduction of O2 by this new cytochrome c oxidase model was not easier in terms of potentiel, but was efficient in a 4-electrons mechanism. Electronic Thesis or Dissertation Text fr PDF 23248315 Université de Strasbourg Strasbourg 2012-12-31 https://theses.hal.science/tel-00754973 application/pdf 20919280 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2012/Vorburger_Pauline_2012_ED222.pdf http://www.theses.fr/2012STRAF004/abes https://theses.hal.science/tel-00754973 https://theses.hal.science/tel-00754973 https://theses.hal.science/tel-00754973 https://theses.hal.science/tel-00754973 Vorburger Pauline 1985-08-04 FR 164280022 40301157 https://theses.fr/2012STRAF004 2012STRAF004 https://doi.org/10.70675/e1834d83z24c1z4e10zad3bz91f4d1d0cb64 2012-03-16 Chimie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Weiss Jean MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 078678080 Douce Laurent MADS_PRESIDENT_DU_JURY 131265423 Fagès Frédéric MADS_RAPPORTEUR_1 033724288 Boitrel Bernard MADS_RAPPORTEUR_2 060984767 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 CH 156504081 Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 15677738X 93761 ddc:570 Weiss Jean Douce Laurent Fagès Frédéric Boitrel Bernard École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) Institut de chimie (Strasbourg) PDF 23248315