Note ABES Identification des intermédiaires de la réduction du dioxygène par la cytochrome c oxydase et ses modèles en faisant appel à la spectroscopie IR différentielle Identification of the oxygen reaction intermediates of cytochrome c oxydase and its models by differential infrared spectroscopy Cytochrome C oxydase Modèles bimimétiques Intermédiaires réactionnels Complexe fer oxygène Monoxyde de carbone Spectroscopie IRTF Vibrations métal-ligands Cytochrome c oxidase Biomimetic models Reactionnal intermediates Iron-oxygen complex Carbon monoxide FTIR spectroscopy Metal-ligands vibrations 543 Cytochrome-oxydase Porphyrines Oxygène -- Composés Spectroscopie La cytochrome c oxydase (CcO) est un complexe protéique commun à tous les organismes aérobies. Elle catalyse la réduction de l’oxygène en eau au niveau d’un site catalytique qui contient un atome de fer hémique et un atome de cuivre (CuB). La famille de ces oxydases est ainsi appelée super famille des oxydases à "hème-cuivre". Malgré le grand nombre d’études réalisées au sujet de l’activité catalytique des CcO, le déroulement exact des étapes de leur mécanisme reste encore mal connu. Afin de mieux cerner le problème de la relation structure-activité de cette hémoprotéine, deux approches distinctes et complémentaires ont été abordées : l’étude du système naturel et l’approche biomimétique. Les propriétés électroniques et vibrationnelles de certains intermédiaires du cycle catalytique de la cytochrome c oxydase ont été caractérisées par spectroscopies UV-Visible, de fluorescence résolue en temps et infrarouge. L’analyse du site actif de la CcO par des substitutions isotopiques du CuB, ainsi que l’influence du pH sur la structure de cet enzyme sont discutées. La deuxième partie de ce travail concerne l’étude du rôle de l’environnement proche de l’hème sur la réactivité des complexes FeII-CO et FeII-O2 grâce à une série de modèles superstructurés du centre binucléaire Fe/Cu de la CcO. Ces analogues synthétiques conservent l’hème, la ligation fer-histidine du site proximal et le ligand complexant le cuivre du site distal de la CcO, mais se différencient notamment par leur environnement autour de l’atome de cuivre et par leur rigidité. Deux techniques ont été utilisées: la spectroscopie ATR-IRTF et la photochimie dans le cas d’espèces carbonylées. Cytochrome c Oxidase (CcO), a member of the heme-copper oxidase superfamily, is a membrane protein in many aerobic organisms, that catalyses the reduction of dioxygen to water. Dioxygen binding and reduction occurs at a heterobinuclear site that is comprised of a heme a3, and a copper atom (CuB) in close proximity. Despite, the CcO has been the subject of numerous biophysical and spectroscopic investigations, the detailed molecular mechanism of CcO remains still elusive. In order to better define the structure-function relationship for this hemoprotein, two distinct and complementary approaches have been employed: the study of the natural system and the biomimetic approach.Structural changes accompanying the change in the redox state of some CcO intermediates have been characterised by UV-Visible, ATR-FTIR and time-resolved fluorescence spectroscopies. The study of the cytochrome c oxydase active site modified with isotopic substitutions of CuB, and the effect of pH on the structure are discussed. The second part of this work is related to study the role of environment on the reactivity of FeII-CO et FeII-O2 complexes by exploiting a series of superstructured models of the binuclear Fe/Cu active site of CcO. Based upon a porphyrin core, all these models have the iron-histidine ligation of the proximal site and the copper ligand of the distal site of CcO but they differ strongly by the environment around the copper and their rigidity. Electronic Thesis or Dissertation Text fr PDF 6103722 Université de Strasbourg Strasbourg 2013-12-31 https://theses.hal.science/tel-00781055 application/pdf 4089401 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2012/oueslati_nesrine_2012_ED222.pdf http://www.theses.fr/2012STRAF027/abes https://theses.hal.science/tel-00781055 https://theses.hal.science/tel-00781055 https://theses.hal.science/tel-00781055 https://theses.hal.science/tel-00781055 Oueslati Nesrine 1982-04-28 FR 166097861 40715277 https://theses.fr/2012STRAF027 2012STRAF027 https://doi.org/10.70675/643567ddz4c42z4d5cz98dez6a5e9fc49b20 2012-07-06 Chimie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Hellwig Petra MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 14269746X Mandon Dominique MADS_PRESIDENT_DU_JURY 110358066 Vos Marten H. MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 084078421 Berthomieu Catherine MADS_RAPPORTEUR_1 091997267 Mahy Jean-Pierre MADS_RAPPORTEUR_2 031326544 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 CH 156504081 Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 15677738X 93761 ddc:540 Hellwig Petra Mandon Dominique Vos Marten H. Berthomieu Catherine Mahy Jean-Pierre École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) Institut de chimie (Strasbourg) PDF 6103722