Study of protein in the respiratory chain by IR spectroscopy and electrochemistry
Etude des interactions des protéines dans la chaîne respiratoire par spectroscopie IR et par électrochimie
Bioénergétique
Respiration
Spectroscopie IRTF
Electrochimie
Cinétique d’échange H/D
Transport de sodium
NADH:quinone oxidoreductase
Interaction protéine-protéine
Cytochrome c552
CuA
Supercomplex
Bioenergetics
Respiration
FTIR spectroscopy
Electrochemistry
H/D exchange kinetics
Na+ transport
Na+-pumping NADH:quinone oxidoreductase
Protein-protein interaction
Cytochrome c552
CuA
Supercomplex
572.8
Interactions protéine-protéine
Cytochrome c
Respiration
Transport biologique actif
Spectroscopie infrarouge
Électrochimie
Le domaine de la bioénergie moléculaire concerne le transfert et le stockage d’énergie dans les cellules biologiques. Ce projet s’articule autour de la respiration et plus précisément le mécanisme de pompage de sodium et de protons, et son couplage au transfert d’électrons. Premièrement, nous nous sommes intéressés au pompage d’ions sodium par la NADH : quinone oxidoreductase de la bactérie Vibrio cholerae. L’importance de flavines spécifiques et des résidus acides dans le transfert de sodium ont été démontrée. Par la suite, l’interaction entre protéines, notamment le cytochrome c552 et le fragment CuA de l’oxidase de type ba3 de l’organisme Thermus thermophilus a été étudié. Une réorganisation structurelle induit par le transfert d’électron a été démontrée par la spectroscopie IRTF différentielle. Enfin, dans la dernière partie de ce travail, l’interaction au sein du supercomplex bc1-aa3 de la chaîne respiratoire du Corynebacterium glutamicum a été analysée.
The field of molecular bioenergetics deals with the energy transduction in biological cells. In this project, respiration and more specifically proton and sodium pumping enzymes and their coupling to electron transfer have been in focus. First we have been interested in the Na+-pumping NADH:quinone reductase from Vibrio cholerae which is the entry site of electrons in the respiratory chain of several pathogens. The role of specific flavin cofactors and amino acids involved in Na+ transfer has been shown in a combined IR spectroscopic and electrochemical approach. The interaction between proteins, namely the cytochrome c552 and the CuA fragment from the terminal ba3 oxidase from the organism Thermus thermophilus was then investigated. Structural reorganization during electron transfer was revealed by IR spectroscopy. Finally, in the third part of the project the interaction within the bc1-aa3 supercomplex from the respiratory chain from Corynebacterium glutamicum was analyzed.
Electronic Thesis or Dissertation
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5509022
Université de Strasbourg
Strasbourg
2013-12-31
https://theses.hal.science/tel-00827526
application/pdf
5419071
https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2012/NEEHAUL_Yashvin_2012_ED222.pdf
http://www.theses.fr/2012STRAF042/abes
https://theses.hal.science/tel-00827526
https://theses.hal.science/tel-00827526
https://theses.hal.science/tel-00827526
Neehaul
Yashvin
1983-06-19
MU
167043951
40202779
https://theses.fr/2012STRAF042
2012STRAF042
https://doi.org/10.70675/52811615z3966z4d99za5c5z2515d81829dd
2012-09-13
Chimie
Strasbourg
131056549
Doctorat
Docteur es
non
oui
Hellwig
Petra
MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1
14269746X
Leize-Wagner
Emmanuelle
MADS_PRESIDENT_DU_JURY
181096676
Baciou Partiseti
Laura
MADS_RAPPORTEUR_1
Mäntele
Werner
MADS_RAPPORTEUR_2
École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
MADS_ECOLE_DOCTORALE_1
CH
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Institut de physique et chimie des matériaux (Strasbourg)
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Hellwig
Petra
Leize-Wagner
Emmanuelle
Baciou Partiseti
Laura
Mäntele
Werner
École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
Institut de physique et chimie des matériaux (Strasbourg)
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