Transformation d'une protéine membranaire de la chaîne respiratoire en une sonde pour l'analyse de substrats, inhibiteurs et lipides
Langue Anglais
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Auteur : Kriegel, Sébastien
Date de soutenance : 11-12-2013

Directeur(s) de thèse : Hellwig, Petra - Thorsten, Friedrich

Président : Bechinger, Burkhard
Rapporteur(s) : Walcarius, Alain - Einsle, Oliver

Établissement de soutenance : Strasbourg - Albert-Ludwigs-Universität Freiburg (Fribourg-en-Brisgau, Bade-Wurtemberg, Allemagne)
Laboratoire : Chimie de la matière complexe (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Bioénergétique, Chaîne respiratoire, NADH:ubiquinone oxidoreductase, Complexe I, FT-IR, UV-Vis, ATR, SEIRAS, Voltammétrie cyclique, Électrochimie, Biosenseur
Mots-clés :
  • Protéines membranaires
  • Enzymes
  • Respiration
Résumé : Le domaine de la bioénérgétique traîte de la circulation et de la transformation de l’énergie dans et entre des organismes et leur environnement. Dans ce manuscrit de thèse, la respiration cellulaire et plus particulièrement la première enzyme de la chaîne respiratoire, la NADH:ubiquinone oxidoreductase (Complexe I) ont été étudiées, dans l’objectif de clarifier sa fonction et son implication dans certaines maladies. Dans une première partie, la création d’une sonde impliquant l’enzyme immobilisée de façon biomimétique est décrite. La caractérisation de ce système est effectuée via spectroscopie infrarouge par exaltation de surface (SEIRAS) couplée à de l’électrochimie. Sa réponse à l’ajout de substrats et d’inhibiteurs est ensuite présentée. Dans une seconde partie, l’interaction du Complexe I avec des lipides et des inhibiteurs (Zn2+ et NADH-OH) ainsi que le rôle d’une Tyrosine située au site de fixation du NADH ont été étudiés par spectroscopies IR et UV-Vis différentielles induites par électrochimie. L’exploration des résultats obtenus sous un angle structural a finalement permis de proposer un modèle pour le mécanisme de couplage entre la réduction d’ubiquinone et le pompage de protons par le Complexe I.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAF043
Type de ressource : Thèse