Interaction du peptide beta amyloïde avec les membranes plasmiques cellulaires
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 01/09/2015.
  • AccŽs réservé à l'ensemble de la communauté universitaire jusqu'au 01/07/2016 (communication intranet).
 
Auteur : Gilson, Virginie
Date de soutenance : 05-07-2013

Directeur(s) de thèse : Barry, Jean de

Président : Lelièvre, Vincent
Rapporteur(s) : Bakchine, Serge - Maurice, Tangui

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut des neurosciences cellulaires et intégratives (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Neurosciences
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie, Médecine et santé

Mots-clés libres : Maladie d’Alzheimer, Peptide beta amyloïde, Oligomères, Récepteur NMDA, Culture primaire de neurones, Cellules PC12
Mots-clés :
  • Alzheimer, Maladie d' - Aspect moléculaire
  • Protéine amyloïde bêta
  • Immunocytochimie
Résumé : La maladie d’Alzheimer (MA) est une maladie neurodégénérative du système nerveux central qui se caractérise notamment par l’accumulation de peptide beta-amyloïde (Aβ) dans le tissus nerveux. Dans la première partie de cette thèse nous avons montré que l’interaction des oligomères Aβ1-42 de haut poids moléculaire avec la membrane plasmique des cellules PC12 différenciées ou des cellules nerveuses (neurones et astrocytes primaires) provoque des variations de la [Ca2+]i dépendant de l’activation des récepteurs NMDA. Dans la seconde partie nous avons montré qu’une pré-exposition des cellules PC12 et des cellules nerveuses à de faibles concentrations de peptide Aβ module l’interaction ultérieure des oligomères avec la membrane plasmique. Enfin dans le cadre d’une collaboration avec l’entreprise Innovative Health Diagnostics (IHD) nous avons participé à la caractérisation d’une sonde amyloïde fluorescente développée pour réaliser des tests de détection de la MA à partir d’échantillons sanguins.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAJ020
Type de ressource : Thèse