Caractérisation de protéines impliquées dans le processus d'adressage d'ARN dans les mitochondries humaines
Langue Anglais
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Auteur : Gowher, Ali
Date de soutenance : 17-09-2013

Directeur(s) de thèse : Tarassov, Ivan

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Génétique moléculaire, génomique et microbiologie (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : ARNtLys CUU (tRK1), Lysyl-ARNt synthétase, ARNr 5S, ARN MRP, Mitochondrie humaine
Mots-clés :
  • Mitochondries - Cytogénétique
  • ARN de transfert
  • Translocation (génétique)
  • Traduction génétique
  • Transport des ARN - Dissertations universitaires
Résumé : L'importation de ARNtLys CUU (tRK1) de levure dans les mitochondries humaines indique que la cellule humaine possède la machinerie pour importation d'ARNt. Dans la présente étude, nous montrons que le précurseur de la lysyl-ARNt synthétase mitochondriale peut interagir avec tRK1 et ses dérivés contenant les déterminants d'import mitochondrial, et facilite leur internalisation par les mitochondries humaines. L'efficacité de l'importation augmentait à l'addition de l'énolase, d'enzyme glycolytique fonctionnant comme ARN chaperon. La translocation de tRK1 et de ses dérivés dans la matrice mitochondriale dépend également d'une autre protéine, la polynucléotide phosphorylase (PNPase). Mutation ponctuelle pathogénique qui prévient la trimérisation de PNPase diminue l'importation des ARNr 5S et ARN MRP dans les mitochondries ceci affectant la traduction mitochondriale. La surexpression de PNPase induit une augmentation des ARN importé et complémente le déficit de traduction mitochondriale.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAJ059
Type de ressource : Thèse