Note ABES Etude du complexe Dom34-Hbs1 ressemblant aux facteurs de terminaison : analyse fonctionnelle de ses rôles dans le contrôle qualité des ARN et dans la stimulation de la traduction par dissociation des ribosomes inactifs Study of the termination factor like Dom34-Hbs1 complex : functional analysis of their roles in RNA quality control and in stimulating translation by dissociating inactive ribosomes Traduction Dissociation des ribosomes Contrôle qualité des RNAs Dom34 Hbs1 No-go decay Non-functional rRNA decay Translation Ribosome dissociation RNA quality control Dom34 Hbs1 No-go decay Non-functional rRNA decay 572.8 Traduction génétique ARN messagers Relations structure-activité ARN ribosomique Dissertations universitaires Après un cycle de la production des protéines, les sous-unités des ribosomes terminés sont dissociés, afin de les rendre disponibles pour de nouveaux cycles de traduction. Si lors de la traduction le ribosome pause, il ne pourra pas terminer la traduction et être recyclé par la voie classique. Un mécanisme de recyclage alternatif a évolué pour dissocier de tels ribosomes arrêtés. Un complexe composé des facteurs Dom34 et Hbs1 induit leur dissociation. Ce complexe est aussi impliqué dans des voies de contrôle qualité qui ciblent des ARN qui causent des arrêts ribosomiques. Dans cette thèse, l'importance de plusieurs sites fonctionnels du complexe Dom34-Hbs1 pour ces voies contrôle qualité des ARNs est étudiée. De plus, la relation entre ces voies et leurs détails sont examiné. Finalement, un nouveau rôle de Dom34-Hbs1, en dissociant des ribosomes inactifs ce qui rend leurs sous-unités disponibles pour de nouveaux cycles de la traduction, est décrit. Protein production is a cyclic process that consists of four stages: initiation, elongation, termination and recycling. During recycling the subunits of terminated ribosomes are dissociated, to make them available for new rounds of translation. If ribosomes stall during translation, ribosomes cannot terminate properly and canonical recycling cannot occur. Cells have mechanisms to rescue these stalled ribosomes. A complex formed by the factors Dom34 and Hbs1 induces their dissociation. This compex in RNA quality control, targeting RNAs that cause ribosomal stalling. In this thesis the importance of several functional sites of the Dom34-Hbs1 complex for the degradation of these RNA sis investigated. Details of and therelationship between RNA quality control pathways in which the complex functions are further investigated. Finally, a new role of this complex, dissociating inactive ribosomes and there by making their subunits available to re-enter the translation cycle is described. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 29700616 Université de Strasbourg Strasbourg 2015-12-31 https://theses.hal.science/tel-01149740 https://theses.hal.science/tel-01149740 application/pdf 8567037 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2013/van_den_Elzen_Antonia_2013_ED414.pdf http://www.theses.fr/2013STRAJ110/abes https://theses.hal.science/tel-01149740 https://theses.hal.science/tel-01149740 Van Den Elzen Antonia 1981-07-22 FR 177978937 20917298 https://theses.fr/2013STRAJ110 2013STRAJ110 https://doi.org/10.70675/18a4fff3z0fc2z4bf3zb8d3z34455c67e1d3 2013-09-13 Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Séraphin Bertrand MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 034167617 Le Hir Hervé MADS_PRESIDENT_DU_JURY 124600751 Hinnebusch Alan MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 185438466 Yusupov Marat MADS_MEMBRE_DU_JURY_2 138514534 Mougin-Schutz Annie MADS_RAPPORTEUR_1 165725923 École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 VS 156502844 Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 UMR_S964 155263749 93800 ddc:570 Séraphin Bertrand Le Hir Hervé Hinnebusch Alan Yusupov Marat Mougin-Schutz Annie École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg) Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg) PDF 29700616