Import nucléaire du complexe de pré-intégration du VIH-1 : étude structurale du complexe entre l'intégrase virale et deux protéines cellulaires VBP-1 et Transportine
Langue Français
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Auteur : Schaetzel (Oelschlaeger), Aurélie
Date de soutenance : 14-06-2013

Directeur(s) de thèse : Ruff, Marc

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie, Médecine et santé

Mots-clés libres : VIH-1, Transportine-SR2, VBP1, Intégrase, Import nucléaire, Complexe de préintégration
Mots-clés :
  • Intégrase du VIH
  • ADN viral
  • Enzymes virales
  • VIH-1 (Virus de l'Immunodéficience Humaine de type 1) - Dissertations universitaires
  • Transport nucléaire actif - Dissertations universitaires
Résumé : L'intégration de l’ADN viral du virus de l'immunodéficience humaine de type 1 (VIH 1) dans le génome humain est catalysé par la protéine intégrase. C’est une protéine clé pour l'infection du VIH. Cette protéine est toujours présente dans le complexe de préintégration (PIC). Le PIC est un grand complexe nucléoprotéique dont la taille et la composition sont variables. Ce complexe est formé après la transcription inverse et est transporté au noyau par le pore nucléaire. Integrase est exigé pour les étapes de transcription inverse, de migration du PIC le long des microtubules, d’import nucléaire, de ciblage de la chromatine et d'intégration.L'organisation spatiale du PIC et son mode de fonctionnement ne sont pas bien connus. L'objectif principal de mon travail a été l’étude du PIC au niveau de l’import nucléaire. Ce complexe que j’ai reconstitué in vitro est formé de trois protéines : la Transportine-SR2 et VBP1 humaines ainsi que de l’intégrase du VIH-1. Le clonage des différentes constructions, l'optimisation de la production des protéines individuelles, la reconstitution du complexe in vitro aussi bien que des données préliminaires sur la structure de ce complexe en cryomicroscopie électronique sont décrites dans ce manuscrit.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAJ117
Type de ressource : Thèse