Etude de la fonction de TFF1 dans le cancer du sein
Study of the TFF1 function in breast cancer
Cancer du sein
TFF1
GKN2
Migration
Reconstitution in vitro
Oestradiol
Hormone-dépendant
Breast cancer
TFF1
GKN2
Migration
Wound healing
Oestradiol
Hormone dependent
572.8
616.99
Cancer du sein
Génétique moléculaire
Protéines recombinées
Expression génique
Estradiol
Expérimentation non animale
Afin d’étudier la fonction de TFF1 (Trefoil Factor 1) dans les cancers du sein, de grandes quantités de TFF1 recombinant semblable au TFF1 humain physiologique sont indispensables.Parmi différents systèmes de production étudiés, seul TFF1 recombinant produit dans E.Coli s’est avéré avoir le bon poids moléculaire et être fonctionnel. En effet, la présence de TFF1 produit dans E.Coli a permis d’augmenter la capacité migratoire des cellules épithéliales mammaires MCF10A de 70 % au cours d’un test de reconstitution in vitro.L’étude de l’hétérodimère TFF1-GKN2 (GKN: Gastrokine2) , précédemment mis en évidence dans l’estomac humain sain, suggère que sa formation est peu spécifique. De plus, la co-exprimant TFF1 et GKN2 dans les cellules gastriques n’a pas d’impact, ni sur la prolifération, ni sur la migration cellulaire.En conclusion, seul le système d’expression bactérien permet l’obtention de TFF1 recombinant fonctionnel. Une formation et une éventuelle fonction de l’hétérodimère TFF1-GKN2 semblent peu probables.
In order to study the function of TFF1 (Trefoil Factor 1) in breast cancer, important quantities of recombinant physiologic-like TFF1 peptide is required.Among several production system studied, only E. coli produced TFF1 has a molecular weight identical to the physiological one and is active. Indeed, when compared to the negative control, recombinant TFF1 peptide produced in E. coli can increase the migratory capabilities of MCF10A (mammary epithelial cells) cells by 70% in a wound healing assay.The study of the heterodimer TFF1-GKN2 (GKN: Gastrokine2) , previously shown to form in healthy human stomach, suggest that its formation is not specific. Furthermore the co-expression of TFF1 and GKN2 in gastric cell lines did not impact migration nor proliferation of these cells.In conclusion, only the bacterial expression system (E. coli) has allowed us to obtain functional recombinant TFF1. The specific formation of TFF1-GKN2 heterodimer in vitro seems to be very weak.
Electronic Thesis or Dissertation
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fr
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907401
Université de Strasbourg
Strasbourg
2015-12-31
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788400
https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2013/Simoes_David_2013_ED414.pdf
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https://theses.hal.science/tel-01249384
https://theses.hal.science/tel-01249384
Simoes
David
1979-07-19
FR
185493939
50812968
https://theses.fr/2013STRAJ124
2013STRAJ124
https://doi.org/10.70675/8f8e109bzb036z41a0z85b4z4ffcc7740ab7
2013-07-17
Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Strasbourg
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Doctorat
Docteur es
non
oui
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Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
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