Note ABES Active gels in vivo : patterns and dynamics in cytokinetic rings and their functions in cell division Gels actifs in vivo : structures et dynamiques dans l'anneau de cytokinètique et leurs fonctions dans la division cellulaire Anneau cytokinétique Actine Myosine Gel actif Effet collectif Physique cellulaire Cellules de mammifères Levures de fission Microfabrication Théorie Champ moyen Simulation Cytokinetic ring Actine Myosin Active gel Collective effect Cell physics Mammalian cells Fission yeasts Microfabrication Theory Mean field Simulation 541.34 Actomyosine Colloïdes Division cellulaire Les structures d'acto-myosine sont impliquées dans de nombreuses fonctions cellulaires. Comprendre leur organisation et leur comportement collectif est toujours difficile. Nous avons étudié l'anneau cytokinétique dans les cellules de mammifères et dans les levures de fission, en orientant les cellules dans les microcavités, ce qui permet de voir l'anneau dans un seul plan focal. Avec cette configuration, nous révélons de nouvelles structures et des dynamiques distinctes pour les deux systèmes cellulaires. Dans les cellules de mammifères, nous trouvons des motifs réguliers de la myosine et la formine. Les caractéristiques de ces motifs sont stables tout au long de sa fermeture et leur apparition coïncide avec la constriction. Nous proposons que ce phénomène est une propriété inhérente du réseau d'acto-myosine et que la formation de ces motifs entraîne une augmentation du stress. Ces hypothèses sont confirmées par notre modèle en champ moyen. Par contraste, l'anneau de levure de fission montre des inhomogénéités tournantes de l'actine, de la myosine, des protéines de la construction de la paroi (Bgs) et d'autres protéines. La dynamique des inhomogénéités de myosine est inchangée, si la croissance de la paroi est inhibée. Cependant, l'inhibition du mouvement des inhomogénéités conduit à l'arrêt de la fermeture. Nous proposons que la fermeture de l'anneau est entraînée par la rotation de l'actine et de la myosine qui tirent des protéines Bgs, lesquelles construisent ainsi le septum. Cette hypothèse est confirmée par nos calculs et par des simulations numériques. Nous suggérons que la transition entre les états de différents ordres et dynamiques pourrait être une façon de réguler in vivo les systèmes d'acto-myosine. Actomyosin structures are involved in many cell functions. Understanding their organization and collective behavior is still challenging. We study the cytokinetic ring in mammalian cells and in fission yeasts, by orienting cells in microcavities. This allows seeing the ring in a single plane of focus. With this setup, we reveal new structures and distinct dynamics for both cellular systems. In mammalian cells we find a pattern of regular clusters of myosin and formin. The characteristics of this pattern are stable throughout closure and its formation coincides with the onset of constriction. We propose that its characteristic is an inherent property of the actomyosin network and that its formation leads to an increase in stress generation. These hypotheses are supported by our theoretical mean field model. In contrast, fission yeast rings show rotating inhomogeneities (speckles), i.e. rotations of actin, myosin, cell wall building proteins (Bgs) and other proteins. Myosin speckles dynamic is unchanged, if wall growth is inhibited. However, the inhibition of speckle motion leads to stalled closure. We propose that the ring closure is driven by the rotation of actin and myosin, which pull Bgs thereby building the septum. This model is supported by our calculations and by numerical simulations. We suggest that the transition between states of different orders and dynamics might be a way to regulate actomyosin systems in vivo. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 23126800 Université de Strasbourg Strasbourg 2015-12-31 https://theses.hal.science/tel-01362509 application/pdf 18117325 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2014/Wollrab_Viktoria_2014_ED222.pdf https://theses.fr/2014STRAF027/abes https://theses.hal.science/tel-01362509 https://theses.hal.science/tel-01362509 Wollrab Viktoria 1984-12-19 FR 182082598 40713434 https://theses.fr/2014STRAF027 2014STRAF027 https://doi.org/10.70675/208e3677z9697z4a48zbb92zce550b390ce5 2014-09-08 Physique Strasbourg 131056549 Universität des Saarlandes MADS_ETABLISSEMENT_DE_COTUTELLE_1 027456528 Doctorat Docteur es non oui Riveline Daniel MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 110726499 Kruse Karsten MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_2 183683617 Prost Jacques MADS_PRESIDENT_DU_JURY 033028397 Vermot Julien MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 078860873 Blanchoin Laurent MADS_MEMBRE_DU_JURY_2 121304302 Fleury Jean-Baptiste MADS_MEMBRE_DU_JURY_3 151523622 Koenderink Gijsje MADS_RAPPORTEUR_1 132705745 Ott Albrecht MADS_RAPPORTEUR_2 183683803 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 CH 156504081 Institut de science et d’ingénierie supramoléculaires (Strasbourg) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 207480 157760227 ddc:540 Universität des Saarlandes Riveline Daniel Kruse Karsten Prost Jacques Vermot Julien Blanchoin Laurent Fleury Jean-Baptiste Koenderink Gijsje Ott Albrecht École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) Institut de science et d’ingénierie supramoléculaires (Strasbourg) PDF 23126800 restriction 2014-09-08 2016-09-08 restriction 2014-09-08 2016-09-08