Etude des modifications post-traductionnelles de la protéine ATF7
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 20/12/2014.
 
Auteur : Schaeffer, Étienne
Date de soutenance : 24-06-2014

Directeur(s) de thèse : Chatton, Bruno

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Biotechnologie et signalisation cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Cycle cellulaire, Phosphorylation, Sumoylation, CDK, ScFv, Anticorps bispécifiques, ATF7, Anticorps recombinants
Mots-clés :
  • Facteurs de transcription
  • Transduction du signal cellulaire
  • Phosphorylation
  • Sumoylation
  • Anticorps recombinés
  • Facteurs de croissance
Résumé : L’objectif de ces travaux de thèse est l’étude des modifications post-traductionnelles de la protéine ATF7. Cette protéine est phosphorylée sur les résidus thréonine (T) 51, T53 et T112 lorsque les cellules subissent un stress (UVs, choc osmotique). Cela permet à la protéine d’être active transcriptionnellement. En absence de stress une fraction de la protéine ATF7 est sumoylée et cela induit une inhibition de son activité transcriptionnelle. Le premier projet consiste à développer des outils qui permettent l’étude de la forme sumoylée de la protéine ATF7. Ces travaux ont permis l’élaboration de scFv-bispécifiques tétramériques qui permettent la reconnaissance simultanée de la protéine ATF7 et de la protéine SUMO1. L’autre projet principal était l’étude du rôle de la phosphorylation de la T112 en absence de stress. Les travaux menés au laboratoire ont permis de montrer que cette thréonine est phosphorylée pendant la phase M du cycle cellulaire et que cet événement est conduit par une autre voie de phosphorylation que la voie du stress et met en jeu la CDK1.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2014STRAJ017
Type de ressource : Thèse