Note ABES Caractérisation de l'interaction entre Gag(NCp7) et la protéine cellulaire RPL7 : aspects moléculaire et fonctionnel Characterization of the interaction between Gag(NCp7) and the cellular protein RPL7 : molecular and functional aspects VIH-1 RPL7 Encapsidation Gag ARN génomique Traduction Interaction HIV-1 RPL7 Packaging Gag Genomic RNA Translation Interaction 572.8 579.2 616.97 ARN viral Virus à ARN VIH (virus) Traduction génétique Protéines -- Modifications posttraductionnelles Assemblage viral Dissertations universitaires Mon travail de thèse a été basé sur la caractérisation de l'interaction entre Gag (NCp7) et la RPL7 en milieu cellulaire et in vitro ainsi sur son rôle fonctionnel dans le cycle viral. La polyprotéine Gag du VIH-1 orchestre l’assemblage de la particule virale, en favorisant l’encapsidation de l'ARN génomique viral par son domaine NCp7, et en recrutant des protéines virales et cellulaires. Notre hypothèse est de savoir, si Gag peut contrôler sa propre synthèse et par conséquence la transition entre traduction et encapsidation de l'ARN génomique dans les particules naissantes. Nous avons étudié les protéines cellulaires, identifiées par double hybride, qui peuvent interagir avec Gag et NCp7. La RPL7 humaine est l'une de ces protéines de la grande sous-unité 60S ribosomique. Elle se compose de 248 acides aminés et a la capacité d'inhiber la traduction. Cette fonction peut expliquer le «switch» entre la traduction et de l'encapsidation de l'ARN génomique. Les résultats ont montré que Gag était capable d'interagir avec d'autres protéines que la RPL7 de la sous-unité 60S, par son domaine NCp7. Thesis work was based on characterization of interaction between Gag (NCp7) and RPL7 in cellular environment and in vitro and its functional role in the viral cycle. Gag polyprotein of HIV-1 orchestrates assembly of the virus particle, especially by driving packaging of the viral genomic RNA through its NCp7 domain, and by the recruitment of viral and cellular protein partners. Our hypothesis was to know, whether Gag can control its own synthesis and consequently the transition between translation and packaging of the genomic RNA into nascent particles. We investigated cellular proteins, identified by a two-hybrid assay, which can interact with Gag and NCp7. Human RPL7 is one such protein from large ribosomal subunit 60S. It consists of 248 amino acids and has the ability to inhibit translation. This function can explain the 'switch' between translation and packaging of the genomic RNA. Results showed that Gag was capable of interacting with RPL7 and other proteins from 60S subunit, through its NCp7 domain. Electronic Thesis or Dissertation Text fr PDF 7816311 Université de Strasbourg Strasbourg 2015-12-31 https://theses.hal.science/tel-01228117 application/pdf 7784834 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2014/Elmekdad_Hala_2014_ED414.pdf http://www.theses.fr/2014STRAJ054/abes https://theses.hal.science/tel-01228117 https://theses.hal.science/tel-01228117 https://theses.hal.science/tel-01228117 https://theses.hal.science/tel-01228117 El Mekdad Hala 1986-05-25 FR 189478519 21017221 https://theses.fr/2014STRAJ054 2014STRAJ054 https://doi.org/10.70675/2880b607z8df6z44baz8659z6e3a5058715e 2014-04-11 Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Rocquigny Hugues de MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 129525073 Schwartz Christian MADS_PRESIDENT_DU_JURY 156584190 174186398 Ohlmann Théophile MADS_RAPPORTEUR_1 112157580 Bouaziz Serge MADS_RAPPORTEUR_2 140472916 École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 VS 156502844 Laboratoire de biophotonique et pharmacologie (Strasbourg ; ....-2017) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 UMR 7213 105463 156773341 ddc:570 ddc:610 Rocquigny Hugues de Schwartz Christian Ohlmann Théophile Bouaziz Serge École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg) Laboratoire de biophotonique et pharmacologie (Strasbourg) PDF 7816311 restriction 2014-04-11 2015-04-01 restriction 2014-04-11 2015-04-01