Etudes structure-fonction de complexes du ribosome humain
Langue Anglais
Accéder au document

Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 31/12/2015.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 31/12/2015 (communication intranet).
 
Auteur : Khatter, Heena
Date de soutenance : 18-09-2014

Directeur(s) de thèse : Klaholz, Bruno

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biophysique et biologie structurale
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Ribosome, Synthèse protéique, 80S humain, Terminaison de la traduction
Mots-clés :
  • Ribosomes - Relations structure-activité
  • Synthèse protéique
  • Génétique moléculaire humaine
  • Expression génique
Résumé : L’architecture et la régulation de la traduction eucaryote fut pendant longtemps un mystère pour les biologistes. Je présente ici un protocole détaillé pour purifier de manière homogène des ribosomes à partir de cellules HeLa, pour des études biochimiques mais également structurales. En utilisant ces ribosomes, j’ai obtenu des cristaux diffractant à faible résolution, pouvant être utilisés pour de futurs travaux. Une analyse par cryo-microscopie électronique (CME) a abouti à une structure à 5 A de résolution, permettant la construction d’un modèle. De plus, les facteurs eRF1 et eRF3 ont permis des premières études de la terminaison de la traduction par CME. Ces protéines en complexe ont également été étudiées par cristallographie aux rayons-X, montrant des interactions jusqu’alors jamais observées. L’ensemble de ce travail fournit des résultats importants pour la préparation et la description de la structure du ribosome humain, pavant la voie vers l’analyse de complexes fonctionnels.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2014STRAJ072
Type de ressource : Thèse