Note ABES Uncovering ubiquitylation pathways in liver metabolism by a proteomic approach Mise en évidence de la voie de signalisation de l'ubiquitine dans le métabolisme hépatique par une approche protéomique Ubiquitine Spectrométrie de masse Système du complément Métabolisme hépatique Ubiquitin Mass spectrometry Complement system Liver metabolism 572.4 571.7 Foie Métabolisme -- Régulation Stéatose hépatique Aspect moléculaire Protéines ubiquitinées Dissertations universitaires Ubiquitinylation Dissertations universitaires Chez les vertébrés, le foie est un des organes majeurs du métabolisme en étant le siège de la régulation de différentes voies du métabolisme qui contrôlent l’homéostasie du glucose et des lipides. En se basant sur des travaux de recherche récents suggérant que le système de conjugaison de l'ubiquitine est engagé en réponse à différents signaux métaboliques, nous avons réalisé une analyse protéomique globale dans le but d’identifier des protéines ubiquitylées dans le foie de souris soumises á un protocole de jeûne – re-nourrissage. Parmi les 117 protéines différemment ubiquitylé sur le jeûne ou le re-nourrissage, nous avons identifié complément 3 (C3) dans le foie de souris réalimentées. Nous avons observé qu'un produit d'activation de C3, C3a, est ubiquitylé dans les hépatocytes primaires traités avec les médias riches en nutriments. Ainsi, nous proposons que l'ubiquitination de C3 joue un rôle dans la régulation des fonctions inflammatoires ou métaboliques de C3 dans le foie. In vertebrates, the liver has developed to be a major metabolic organ able to control glucose and lipid homeostasis. It activates or inhibits specific pathways in a regulated manner, depending on the metabolic state of our organism. Based on the emerging experimental evidence suggesting that the ubiquitin conjugation system is engaged in response to different metabolic cues, we conducted a global proteomic analysis to identify metabolic pathways modified by ubiquitylation. To this end, we used livers of mice subjected to a fasting – refeeding protocol. Amongst the 117 proteins differentially ubiquitylated upon fasting or refeeding conditions, we identified complement 3 (C3) to be ubiquitinated in livers of refed mice. We observed that an activation product of C3, C3a, is ubiquitylated in primary hepatocytes treated with nutrient-rich media. Thus, we suggest that the ubiquitylation of C3 plays a role in the regulation of inflammatory or metabolic functions of C3 in the liver. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 6503094 Université de Strasbourg Strasbourg 2016-12-31 https://theses.hal.science/tel-01413594 application/pdf 8395814 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2014/Magliarelli_Helena_2014_ED414.pdf http://www.theses.fr/2014STRAJ083/abes https://theses.hal.science/tel-01413594 https://theses.hal.science/tel-01413594 https://theses.hal.science/tel-01413594 Magliarelli Helena 1986-07-09 FR 190701536 21015634 https://theses.fr/2014STRAJ083 2014STRAJ083 https://doi.org/10.70675/0aca726cz3a4bz4a79z8398z0300a98caba3 2014-10-09 Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Ricci Romeo MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 189067950 Baumert Thomas MADS_PRESIDENT_DU_JURY 143387898 143387898 Pichler Andrea MADS_RAPPORTEUR_1 190701773 Postic Catherine MADS_RAPPORTEUR_2 117715824 École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 VS 156502844 Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 93800 155263749 ddc:570 Ricci Romeo Baumert Thomas Pichler Andrea Postic Catherine École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg) Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg) PDF 6503094 confidentialité 2014-10-09 2016-01-31 confidentialité 2014-10-09 2016-01-31 restriction 2014-10-09 2016-12-09 restriction 2014-10-09 2016-12-09 confidentialité 2014-10-09 2016-01-31