Etude structure-fonction du complexe de remodelage de la chromatine NuRD
Langue Anglais
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 16/12/2015.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 16/12/2015 (communication intranet).
 
Auteur : Torchy, Morgan
Date de soutenance : 16-12-2014

Directeur(s) de thèse : Klaholz, Bruno

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biophysique et biologie structurale
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Chromatine, NuRD, Nucléosome, Remodelage, Biochimie, Cristallographie, Cryo-EM
Mots-clés :
  • Nucléosomes
  • Complexes récepteur-ligand
  • Structure cristalline (solides)
  • Modélisation tridimensionnelle
  • Biochimie physique
  • Complexe Mi-2/NuRD - Dissertations universitaires
Résumé : Une approche de biologie structurale intégrative a été mise à profit pour l'étude de l’organisation structurale du complexe NuRD. Mon travail s'est focalisé essentiellement sur trois sous-unités du complexe: MBD3, RbAp46 et RbAp48. J'ai mis en place les protocoles de production et de purification de ces différentes sous-unités, et les ai caractérisé biophysiquement par diverses méthodes. Nous avons ensuite entrepris des études de liaisons sur des nucléosomes reconstitués au laboratoire. Pour MBD3, l'optimisation du complexe nous a permis d'obtenir des cristaux diffractant jusqu'à 7 A de résolution. Parallèlement, une reconstruction 3D préliminaire à partir de données de cryo-microscopie électronique a pu être obtenue à 25A de résolution. Pour RbAp46/48, nous avons pu montrer que ces protéines formaient un complexe stable avec le nucléosome, pavant la voie pour leur future étude structurale par cryo-microscopie électronique ou cristallographie aux rayons-X.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2014STRAJ113
Type de ressource : Thèse