Analyse fonctionnelle de cytochromes P450 de la famille CYP94 et des amidohydrolases IAR3 et ILL6 dans le catabolisme hormonal des jasmonates chez Arabidopsis thaliana
Langue Français
Accéder au document

Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 30/06/2015.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 30/06/2015 (communication intranet).
 
Auteur : Widemann, Émilie
Date de soutenance : 10-09-2014

Directeur(s) de thèse : Pinot, Franck - Heitz, Thierry

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Métabolisme des jasmonates, CYP94s, Amido-hydrolases, Arabidopsis thaliana, Blessure, Botrytis cinerea, Fleur
Mots-clés :
  • Plantes -- Métabolisme
  • Plantes -- Régulateurs de croissance
  • Plantes -- Hormones
  • Plantes -- Lésions et blessures
  • Arabidopsis thaliana
Résumé : Les jasmonates jouent des rôles essentiels en réponse aux stress environnementaux et dans le développement des plantes. Jasmonoyl-isoleucine (JA-Ile), la forme hormonale active, est sous un contrôle métabolique strict. Nos études biochimiques, génétiques et métaboliques ont montré que l’inactivation de JA-Ile est contrôlée par 2 voies, l’une oxydative par les cytochromes P450 CYP94 et l’autre hydrolytique par les amido-hydrolases IAR3 et ILL6. Ces enzymes définissent une grille métabolique vers de nombreux jasmonates. Ces conversions constituent un mécanisme général contrôlant le turnover de JA-Ile et les réponses induites, opèrant après blessure, infection par le champignon Botrytis cinerea ou le développement floral. En outre, les CYP94s oxydent le conjugué Jasmonoyl-Phenylalanine (JA-Phe) accumulé dans les feuilles blessées. Les CYP94s catalysent la carboxylation de JA-Ile et de JA-Phe via un intermédiaire aldéhyde, le JA-Ile-aldéhyde étant accumulé in vivo. Ces travaux élucident un nouveau catabolisme hormonal de plantes et son impact sur un réseau métabolique dynamique et complexe par l’action concertée de deux familles d’enzymes.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2014STRAJ121
Type de ressource : Thèse