Note ABES Caractérisation électrochimique et spectroscopique de protéines membranaires immobilisées sur des nanomatériaux Electrochemical and spectroscopic characterization of membrane proteins immobilized on nanomaterials Bioénergétique Chaine respiratoire Électrochimie directe Spectroscopie IRTF Spectroscopie UV-Vis Modification de surfaces Nanoparticules Oxydases terminales Complexe IV Cytochrome c oxydase Quinol oxydase Bioenergetics Respiratory chain Direct electrochemistry FTIR spectroscopy UV-Vis spectroscopy Surface functionalization Nanoparticles Terminal oxidases Complex IV Cytochrome c oxydase Quinol oxydase 541.3 Protéines membranaires Cytochromes Nanoparticules d'or Spectroscopie infrarouge Électrochimie Le domaine de la bioénergétique concerne l’étude des échanges et des transformations de l’énergie au sein des organismes vivants. Cette thèse propose une étude électrochimique et spectroscopique de protéines issues de la chaine respiratoire, les oxydases terminales, afin de comprendre l’influence de différentes propriétés de ces enzymes (potentiels des cofacteurs, dépendance pH…) sur leur mécanisme réactionnel. La première partie de ce travail décrit le développement d’une méthode d’immobilisation permettant de conserver l’intégrité et l’activité de ces enzymes. Cette technique a d’abord été utilisée pour étudier l’inhibition de la cytochrome aa3 oxydase de P. denitrificans et a permis de mettre en avant l’importance du transfert de protons sur la réaction de réduction de l’oxygène. Une deuxième étude propose de comparer deux isoformes de la cytochrome cbb3 oxydase dont aucune différence n’a été observée à ce jour. La spectroscopie IRTF couplée à l’électrochimie montre l’implication de résidus acides différents au cours de la réaction d’oxydoréduction suggérant des différences mécanistiques. La dernière partie propose une étude comparative d’oxydases terminales de différents types et met en perspective l’influence des potentiels relatifs des hèmes sur la réaction de réduction de l’oxygène. The field of bioenergetics concerns the study of exchange and transformation of energy in living organisms. This manuscript proposes an electrochemical and spectroscopic study of the fourth complex of the respiratory chain, the terminal oxidases. The aim of this study was to understand the influence of some properties of these enzymes (potential of the cofactors, pH dependency…) on the catalytic mechanism. The first part describes an immobilization procedure which retains the protein activity and structure. This procedure has been applied for the study the inhibition of the proton pathways of cytochrome aa3 oxidase from P. denitrificans and shows the importance of proton transfer on the oxygen reduction. In a second study, two isoforms of cytochrome cbb3 oxidase were compared. No differences were observed between them until now. Our electrochemically induced FTIR spectroscopy study suggests the implication of different acidic residues during the redox reaction implying differences in the mechanism of these enzymes. The last part deals with the comparison of terminal oxidases of different types and shows the influence of the relative order of the midpoint potentials of the hemes on the oxygen reduction. Electronic Thesis or Dissertation Text fr PDF 5567904 Université de Strasbourg Strasbourg 2015-12-31 https://theses.hal.science/tel-01157967 application/pdf 5085250 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2015/Meyer_Thomas_2015_ED222.pdf http://www.theses.fr/2015STRAF004/abes https://theses.hal.science/tel-01157967 https://theses.hal.science/tel-01157967 https://theses.hal.science/tel-01157967 Meyer Thomas 1986-06-01 FR 184394902 40400581 https://theses.fr/2015STRAF004 2015STRAF004 https://doi.org/10.70675/7b2e53d8z8f49z4cf3za700ze8e6e62e9c3e 2015-02-19 Chimie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Hellwig Petra MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 14269746X Ruhlmann Laurent MADS_PRESIDENT_DU_JURY 12334283X 12334283X Léger Christophe MADS_RAPPORTEUR_1 128569921 Balland Véronique MADS_RAPPORTEUR_2 072297409 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 CH 156504081 Chimie de la matière complexe (Strasbourg) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 157547027 403339 ddc:540 Hellwig Petra Ruhlmann Laurent Léger Christophe Balland Véronique École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg) Chimie de la matière complexe (Strasbourg) PDF 5567904