Caractérisation structurale d'une interaction protéine-lipide hautement spécifique
Langue Anglais
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Auteur : Kemayo Koumkoua, Patricia
Date de soutenance : 30-09-2015

Directeur(s) de thèse : Bechinger, Burkhard

Président : Leize-Wagner, Emmanuelle
Rapporteur(s) : Dufourc, Erick Joël - Sturgis, James N.
Membre(s) du jury : Sizun, Christina

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie biologique
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Interaction spécifique protéine-lipide, Lipides, RMN, Protéine membranaire, CD
Mots-clés :
  • Protéines membranaires
  • Membranes lipidiques
  • Interactions peptide-lipide
  • Interactions protéine-protéine
  • Régulation cellulaire
Résumé : Les membranes cellulaires sont des systèmes complexes composés de lipides variés qui interagissent avec les protéines pour accomplir une fonction. Leur adressage spécifique dans la cellule est crucial pour le fonctionnement cellulaire. Les vésicules COP (coat protein) sont impliquées dans leur transport dans les premières étapes de la voie de sécrétion. Récemment, une interaction très spécifique a été identifiée entre le domaine transmembranaire de la protéine p24 (p24TMD) abondante dans la membrane des vésicules COP et la sphingomyéline C18:0. Cette spécificité a été identifiée dans le cas d’interaction protéine-protéine et protéine-acide nucléique comme impliquée dans la régulation de fonctions cellulaires, C’est pourquoi nous avons décidé d'étudier sur cette interaction. A cet effet, le p24TMD a été obtenu par synthèse chimique et sa structure étudiée par RMN du solide en présence de la sphingomyèline avec pour but ultime de comprendre la fonction.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2015STRAF055
Type de ressource : Thèse