La protéine ribosomique S1 d'Escherichia coli au carrefour de la traduction et de la régulation de l'expression des gènes
Langue Français, Anglais
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 06/11/2016.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur : embargo illimité (communication intranet).
 
Auteur : Duval, Mélodie
Date de soutenance : 06-11-2015

Directeur(s) de thèse : Romby, Pascale

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Architecture et réactivité de l'ARN (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Protéine ribosomique S1, ARNm structuré, Traduction, Dégradosome, ARNnc, Ribosome, Régulation post-transcriptionnelle
Mots-clés :
  • Ribosomes - Métabolisme -- Génétique
  • ARN ribosomiques
  • Escherichia coli
  • Régulation génétique
Résumé : La traduction est une étape clef de l’expression des gènes, et mon travail a consisté à étudier l’implication de la protéine ribosomique S1 d’Escherichia coli dans l’initiation de la traduction des ARNm structurés. Mes résultats montrent que 1) S1 est requise pour la formation du complexe d’initiation des ARNm portant une séquence SD faible et/ou des structures stables, 2) elle est dotée d’une activité chaperonne, débobinant les ARNm afin de les placer dans le canal de décodage ; et 3) le ribosome favorise son action. Par la suite, j’ai montré un rôle inattendu de S1 dans la régulation post-transcriptionnelle médiée par les ARNnc. En effet, la dégradation rapide de l’ARNm sodB, induite par l’ARNnc RyhB en absence de fer, est perdue dans une souche dont l’extrémité C-terminale de S1 a été supprimée, montrant ainsi un lien fonctionnel entre S1 et le dégradosome. Ainsi, S1 exerce de multiples fonctions qui se placent au carrefour de la traduction et de la régulation de l’expression des gènes
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2015STRAJ065
Type de ressource : Thèse