Etude structurale du complexe CCR4-NOT
Langue Français
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Auteur : Basquin, Jérôme
Date de soutenance : 21-12-2015

Directeur(s) de thèse : Sauter, Claude

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Architecture et réactivité de l'ARN (Strasbourg ; 1992-....)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Complexe Ccr4-Not, Cristallographie aux rayons X, Caractérisation biochimique
Mots-clés :
  • Récepteurs CXCR4
  • Complexes récepteur-ligand - Structure
  • Radiocristallographie
  • Relations structure-activité
  • Récepteurs CCR4 - Dissertations universitaires
Résumé : Le recyclage des ARN débute par un étape de déadenylation ou la queue poly (A) est enzymatiquement clivée. La deadenylation est l’étape limitante dans le processus de dégradation des ARN. In vivo la deadenylation s’effectue successivement par les complexes multi-protéiques Pan2-Pan3 et Ccr4-Not. Le complexe Ccr4-not est conservé chez les eucaryotes et considéré comme le complexe prédominant responsable de l’activité de déadenylation dans la cellule. Le complexe est compose de neuf protéines organisées autour de la protéine d’échafaudage Not1. Le complexe comprend quatre modules distincts ; le module de déadenylation, la module Caf40, le module N-terminal et le module C-terminal. Mon mémoire de thèse regroupe les études structurales qui ont contribuées à caractériser les structures des différents modules à la fois chez la levure et chez l’humain
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2015STRAJ084
Type de ressource : Thèse