Note ABES Surface assisted self-assembly of peptides Contrôle de l'auto-assemblage de peptides par une surface modifiée Peptides Auto-assemblage Hydrogel Enzyme Confinement en surface Couche-par-couche Peptides Self-assembly Hydrogel Enzyme Surface confined Layer-by-layer 541.3 Couches minces Enzymes Peptides Autoassemblage Hydrocolloïdes Depuis quelques années, la modification de surface est une méthode efficace qui permet de contrôler les interactions entre un matériau et son environnement. Ce domaine de recherche ouvre la voie au développement de nouvelles surfaces « intelligentes » aux propriétés fonctionnelles. Dans ce manuscrit, nous présentons la conception d’un revêtement capable de contrôler l’auto-assemblage de peptides exclusivement à la surface d’un matériau. L'auto-assemblage est initié par un stimulus enzymatique localisé à la surface qui permet la transformation de peptides précurseurs en peptides gélateurs, ayant la propriété de s’auto-assembler pour former des structures fibrillaires enchevêtrées pour former un hydrogel. Les surfaces enzymatiques ont été obtenues par adsorption d’enzyme spécifique en utilisant la méthode « couche par couche ». Dans une première approche, la croissance du réseau de fibres est initiée par accumulation d’oligopeptides (KL)nOEt confinés sur un film enzymatique d’α-chymotrypsine. Ce processus d’hydrogélation peut être contrôlé dans le temps (en ajustant le temps de latence) en changeant la concentration en peptides KLOEt et la densité de surface en enzyme. Dans une deuxième approche, le film multicouche bioactif contenant l’alcaline phosphatase a été fonctionnalisé par une couche d’ensemencement composée d’acide poly(acrylique) modifié par une séquence peptidique Fmoc-FFC aux propriétés gélatrices. La modification de la densité de peptides gélatrices en surface a permis de contrôler le processus d’auto-assemblage du peptide gélateur Fmoc-FFY depuis la surface. Lorsque le film bioactif est mis en contact avec le peptide précurseur, i.e. Fmoc-FFY(PO42-) substrat de l’alcaline phosphatase, le peptide gélateur se forme et s’auto-assemble sous forme de nanofibres à partir de la surface. Grâce à ces deux études nous avons démontré qu'un film précurseur enzymatique ou une couche bioactive d'ensemencement sont des matériaux permettant d’initier et de contrôler l’auto-assemblage de peptides en surface afin de former un hydrogel. Since the middle of the last century, the functionalization of surfaces has emerged as a convenient method to control interactions between a material and its surrounding environment. This recent research field paves the way to the design of surfaces bearing original “smart” functionalities. Herein, we present the design and control of peptide self-assembly taking place exclusively at or near a surface in response to an enzymatic stimulus. The localized enzyme-assisted self-assembly (LEASA) of peptides led to the growth of micrometric hydrogels from the surface. The enzymatic surface was obtained by adsorption of specific enzymes using the layer-by-layer method. In a first strategy, we developed the growth of fibrillary networks resulting from the accumulation of oligopeptides (KL)nOEt produced from a confined enzymatic layer of α-chymotrypsine at the interface. This process of gelation was tuned in time (lag time) by controlling the peptide KLOEt concentration and the enzymatic surface density. In a second strategy, alkaline phosphatase was embedded into a multilayer film to obtain a bioactive surface on which a seed-layer, i.e a poly(acrylic acid) covalently modified with a hydrogelator peptide, was adsorbed. This layer allows to control the self-assembly of the fiber network by changing the peptide density anchored on the seed layer. When this bioactive and seeding film is brought into contact with the peptide substrate, i.e. Fmoc-FFY(PO42-), of alkaline phosphatase, an efficient self-assembly of Fmoc-FFY is obtained leading to nanofibers growing from the surface. We demonstrated that an enzymatic precursor film or a more sophisticated bioactive seeding layer can self-instruct the self-assembly of small peptides sequences and influence buildup of a micrometric hydrogel from the surface. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 6875465 Université de Strasbourg Strasbourg 2017-12-31 https://theses.hal.science/tel-01585566 application/pdf 6855301 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2016/Vigier-Carriere_Cecile_2016_ED182.pdf http://www.theses.fr/2016STRAE013/abes https://theses.hal.science/tel-01585566 https://theses.hal.science/tel-01585566 https://theses.hal.science/tel-01585566 Vigier-Carriere Cécile 1989-12-03 FR 199223459 20911716 https://theses.fr/2016STRAE013 2016STRAE013 https://doi.org/10.70675/17bd81a4zcde8z4723z82b7z20a4bc2fd91e 2016-09-05 Chimie physique Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Boulmedais Fouzia MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 083787895 Hosseini Mir Wais MADS_PRESIDENT_DU_JURY 135673267 Coradin Thibaud MADS_RAPPORTEUR_1 149882912 Demoustier Sophie MADS_RAPPORTEUR_2 183872452 École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 PH 156500019 Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 156774062 167 ddc:540 Boulmedais Fouzia Hosseini Mir Wais Coradin Thibaud Demoustier Sophie École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg) Institut Charles Sadron (Strasbourg) PDF 6875465 restriction 2016-09-05 2017-09-05 restriction 2016-09-05 2017-09-05