Note ABES Interactions et stabilité des protéines étudiées par spectroscopies infrarouge et Raman Interactions and stability of proteins studied by infrared and Raman spectroscopies Spectroscopie Raman et infrarouge Cryostat Structure secondaire Interaction Protéine Raman spectroscopy and infrared Cryostat Secondary structure Interaction Protein 572.6 Protéines Hémocyanine Interactions protéine-protéine Spectroscopie Raman Spectroscopie infrarouge Ce travail de thèse est porté sur l’étude des interactions protéines-protéines, protéines-peptides ainsi que la stabilité des protéines en faisant appel à la spectroscopie Raman et infrarouge. Dans la première partie, nous nous sommes focalisés sur l’étude de l’interaction entre les différentes protéines d’adrénodoxine et d’adrénodoxine réductase afin d’apporter de nouvelles données pour compléter la compréhension du mécanisme d’échange électronique. Le deuxième objectif à atteindre dans le cadre de ce travail est de suivre les changements conformationnels au niveau de la structure secondaire et tertiaire qui se produisent en présence et en absence des peptides lors de la formation des complexes. Enfin, la dernière partie est dédiée dans un premier temps à une étude comparative de la stabilité des hémocyanines de Limulus polyphemus et Eurypelma californicum issue de deux organismes ayant des conditions de vie différentes en suivant l’effet de la température (294-20 K) et du pH sur la structure secondaire des protéines. Dans un deuxième temps l’étude porte sur l’influence de la teneur en oxygène sur la structure secondaire et sur le site actif des hemocyanines de Limulus polyphemus, Eurypelma californicum et Astacus leptodactylus. This thesis is focused on the study of protein-protein and protein-peptide interactions as well as the study of proteins stability by means of Raman and infrared spectroscopies. In the first part, we focused on the interactions between different adrenodoxin and adrenodoxin reductase proteins in order to get a better understanding of the electron transfer mechanism. The second part of the thesis concerns the changes in the secondary and tertiary structure of PDZ domains in the presence and absence of peptides during complex formation. The last part is dedicated to a comparative study of hemocyanins originated from organisms living in vastly different conditions such as Limulus polyphemus and Eurypelma californicum. This part of the project concerns the effect of temperature (294-20 K) and pH on the secondary structure of proteins. Finally the influence of oxygen binding on the secondary structure and the active site of Limulus polyphemus, Eurypelma californicum and Astacus leptodactylus was investigated. Electronic Thesis or Dissertation Text fr PDF 9791084 Université de Strasbourg Strasbourg 2016-12-31 https://theses.hal.science/tel-01390989 application/pdf 9629141 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2016/Khalil_Mireille_2016_ED222.pdf http://www.theses.fr/2016STRAF011/abes https://theses.hal.science/tel-01390989 https://theses.hal.science/tel-01390989 https://theses.hal.science/tel-01390989 Khalil Mireille 1983-09-03 LB 193825201 40614540 https://theses.fr/2016STRAF011 2016STRAF011 https://doi.org/10.70675/f3c73fb6zb2c2z4b14za3cbz75181a42a7db 2016-01-26 Chimie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Hellwig Petra MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 14269746X Lecomte Sophie MADS_PRESIDENT_DU_JURY 137248105 Lecomte Sophie MADS_RAPPORTEUR_1 137248105 Grauby-Heywang Christine MADS_RAPPORTEUR_2 187354332 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 CH 156504081 Chimie de la matière complexe (Strasbourg) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 403339 157547027 ddc:570 Hellwig Petra Lecomte Sophie Lecomte Sophie Grauby-Heywang Christine École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg) Chimie de la matière complexe (Strasbourg) PDF 9791084