Apports de l'échange hydrogène/deutérium couplé à la spectrométrie de masse en protéomique structurale pour la caractérisation de complexes multi-protéiques.
Hydrogen/deuterium exchange coupled to mass spectrometry in structural proteomics
Spectrométrie de masse structurale
Échange hydrogène/deutérium
Spectrométrie de masse native
Protéines
Anticorps thérapeutiques
Ribonucléoprotéines
Structural mass spectrometry
Hydrogen/deuterium exchange
Native mass spectrometry
Proteins
Therapeutic antibodies
Ribonucleoproteins
543
Spectrométrie de masse
Deutérium
Protéomique
Anticorps monoclonaux
Chimie analytique
Ce travail de thèse porte sur développement de méthodes en spectrométrie de masse structurale pour l’analyse de protéines recombinantes et de leurs complexes associés. L’objectif central s’est porté sur des développements méthodologiques en échange hydrogène/deutérium couplé à la spectrométrie de masse (HDX-MS). Les techniques biophysiques de caractérisation structurale à haute résolution comme la cristallographie ou la RMN se heurtent régulièrement à des problèmes de productions de cristaux, de taille de complexes analysables ou encore de quantité de matériel nécessaire importante. Le développement de méthodes spécifiques HDX-MS a permis de réaliser une caractérisation structurale de systèmes protéiques variés, et réfractaires aux approches haute résolution. La combinaison de cette approche à différents outils de MS structurale est aussi illustrée, et montre tout son intérêt pour l’obtention d’informations à résolution augmentée.
This thesis work focuses on development of structural mass spectrometry methods for the analysis of recombinant proteins and their associated complex. The central objective has focused on the development of hydrogen/deuterium exchange coupled to mass spectrometry approaches (HDX-MS). The high resolution biophysical techniques for structural characterization such as crystallography or NMR regularly face problems of crystal productions, size analyzable complex or quantity of material required. The development of specific HDX-MS methods allowed the characterization of various, and refractory protein systems to high resolution approaches. The combination of this approach with complementary structural MS tools is also illustrated, and shows its interest to obtain increased resolution information.
Electronic Thesis or Dissertation
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fr
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15259869
Université de Strasbourg
Strasbourg
2017-12-31
https://theses.hal.science/tel-01558762
application/pdf
7225567
https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2016/Terral_Guillaume_2016_ED222.pdf
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https://theses.hal.science/tel-01558762
https://theses.hal.science/tel-01558762
https://theses.hal.science/tel-01558762
https://theses.hal.science/tel-01558762
Terral
Guillaume
1987-12-07
FR
197181007
21216924
https://theses.fr/2016STRAF019
2016STRAF019
https://doi.org/10.70675/13d0a9eez820bz40a1z90e3z3cd6f694b1dc
2016-07-08
Chimie analytique
Strasbourg
131056549
Doctorat
Docteur es
non
oui
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Sarah
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098472992
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Forest
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181281988
181281988
École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
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Institut pluridisciplinaire Hubert Curien (Strasbourg ; 2006-....)
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Sanglier
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Forest
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École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg)
Institut pluridisciplinaire Hubert Curien (Strasbourg)
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