Fonction des protéines BTG/TOB dans la désadénylation des ARN messagers eucaryotes
Langue Français
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Auteur : Stupfler, Benjamin
Date de soutenance : 21-10-2016

Directeur(s) de thèse : Séraphin, Bertrand

Président : Giegé, Philippe
Rapporteur(s) : Weil, Dominique - Lebreton, Alice
Membre(s) du jury : Séraphin, Bertrand - Giegé, Philippe - Weil, Dominique - Lebreton, Alice - Rouault, Jean-Pierre - Mauxion, Fabienne

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : BTG/TOB, Désadénylation, CAF1, PABPC1
Mots-clés :
  • ARN messagers - Métabolisme
  • Protéines chromosomiques
  • Récepteurs CXCR4
  • Régulation génétique
  • Régulation de l'expression des gènes tumoraux - Dissertations universitaires
Résumé : Une détérioration des ARNm, le vecteur de l’information génétique, ou une altération des mécanismes régulant leur synthèse, leur traduction, ou leur dégradation peut être responsable de l’apparition d’une maladie. Ainsi, il est important de comprendre les mécanismes affectant les ARNm et notamment leur dégradation. Cette dernière est initiée par la réaction de désadénylation caractérisée par le raccourcissement progressif de la queue poly(A) de l’ARNm. Un complexe responsable de la désadénylation est CCR4-NOT. Les protéines BTG/Tob lient la désadénylase CAF1 de CCR4-NOT via leur domaine APRO. Dans cette thèse, l’interaction de BTG2 avec PABPC1, la protéine liant la queue poly(A), a été étudiée. Cette association augmente l’activité désadénylase de CAF1 in vitro et in cellulo. Le rôle de cette liaison sur les propriétés antiprolifératives de BTG2 et l’impact de BTG2 sur la traduction ont aussi été analysés. Un modèle expliquant l’activation de la désadénylation par BTG2 est proposé.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2016STRAJ079
Type de ressource : Thèse