Evolution de la famille CYP98 de cytochromes P450 et de sa fonction chez les plantes terrestres
Langue Anglais
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 01/06/2017.
 
Auteur : Alber, Annette Veronika
Date de soutenance : 21-10-2016

Directeur(s) de thèse : Reichhart, Danièle - Ehlting, Jürgen

Établissement de soutenance : Strasbourg - Victoria university (Toronto, Canada)
Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biochimie et biologie moléculaire
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Produits naturels, CYP98, Phénylpropanoïde, Esters phénoliques, Lignine, Plantes terrestres, Coumaroyl-thréonate, Coumaroyl-anthranilate, Coumaroyl-shikimate, Acide chlorogénique
Mots-clés :
  • Cytochrome P450
  • Mutation chez les plantes
  • Phénotype
  • Coumarines - Dérivés
Résumé : Les plantes produisent une grande variété de produits naturels pour faire face aux conditions environnementales. Les enzymes de la famille CYP98 des cytochromes P450 sont des enzymes clés dans la production des composés dérivés de la voie des phénylpropanoïdes. Ces enzymes sont impliquées dans l'hydroxylation des esters phénoliques pour la biosynthèse des monolignols chez les angiospermes, mais elles sont également impliquées dans la production de divers autres composés phénoliques solubles. Nous avons caractérisé des CYP98 représentatifs des mousses, Lycopodes, fougères, Gymnospermes, Angiospermes basales, Monocotylédones et Eudicotylédones et démontré que leur préférence de substrat a changé au cours de l'évolution. Un mutant knock-out de CYP98 de mousse a révélé un phénotype sévère et que le p-coumaroyl-thréonate est substrat de l’enzyme in vivo. Une duplication des CYP98s ne peut être observée que dans le génome des Angiospermes, qui présentent généralement une isoforme potentiellement impliquée dans la biosynthèse de la lignine et autres isoformes, résultant de duplications indépendantes, dont le spectre de substrats est plus large in vitro.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2016STRAJ080
Type de ressource : Thèse