Etude des réseaux de reconnaissance biomoléculaire à l'échelle atomique pour les systèmes ARN et ARN/protéines
Langue Anglais
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Auteur : D'Ascenzo, Luigi
Date de soutenance : 29-09-2016

Directeur(s) de thèse : Auffinger, Pascal

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Architecture et réactivité de l'ARN (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biophysique et biochimie structurale
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Interactions oxygène-pi, ARN-Z, Repliement d’ARN, Solvatation, Interactions ARN-Mg2+, Protonation, Analyse de données PDB, Tétraboucles
Mots-clés :
  • Reconnaissance moléculaire
  • Interactions ARN-protéine
  • Bioinformatique structurale
  • Pliage de l'ARN - Dissertations universitaires
Résumé : Mis à part les liaisons hydrogène, d’autres interactions non covalentes participent dans les réseaux de reconnaissance ARN et ARN protéines. Parmi celles-ci, j’ai étudié les interactions oxygène-pi. Cette interaction prend la forme phosphate-pi dans les U turns et O4'-pi dans les motifs ARN-Z. Je propose une nouvelle classification des boucles de quatre nucléotides, décrivant les U turn et les Z turn à partir d’interactions oxygène-pi. De plus, les motifs "Z like" présents dans tous les ARN, sont aussi reconnus par certaines protéines immunologiques. Pour mieux comprendre les réseaux de reconnaissance biomoléculaire, nous avons examiné les interactions entre cations/anions et ARN. Nous avons trouvé de nombreuses erreurs dans les structures de la PDB et proposé des règles pour améliorer l'attribution d’espèces ioniques. Les résultats de cette thèse amélioreront notre connaissance des réseaux de reconnaissance biomoléculaire et aideront aux techniques de modélisation structurale des ARN.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2016STRAJ108
Type de ressource : Thèse