Etude des enzymes de la chaîne respiratoire caractérisées par électrochimie et spectroscopie
Langue Anglais
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Auteur : Sabuncu, Sinan
Date de soutenance : 09-05-2017

Directeur(s) de thèse : Hellwig, Petra

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Chimie de la matière complexe (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie, Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Spectroscopie infrarouge, Électrochimie, Titration potentiométrique, Site de liaison de la quinone, Bo3 oxydase, CNOR
Mots-clés :
  • Cytochromes
  • Protéines membranaires
  • Quinones
  • Spectroscopie infrarouge
  • Électrochimie
Résumé : Le présent travail porte sur l’étude de deux protéines de la famille des oxydases à hème-fer par des techniques de spectroscopie et d’électrochimie. Le premier chapitre décrit l’étude du cytochrome bo3 oxydase issue d’E. coli. Nous nous sommes intéressés à l’étude des interactions enzyme-quinone par l’utilisation de quinones avec des longueurs chaines isoprenyl différentes. Notre but est de mieux comprendre le rôle de la longueur de la chaine des quinones sur l’activité catalytique de l’enzyme et sur les propriétés redox des cofacteurs à hème. Dans l’étape suivante, on a étudié les résidus impliqués dans le site de liaison des quinones (haute affinité, QH). Plusieurs mutations de ces résidus sont étudiées pour mieux comprendre l’importance de chacun des résidus dans cette liaison. Dans la dernière partie de ce premier chapitre, la spectroscopie SEIRAS «spectroscopie d’absorption infrarouge exaltée de surface» est introduite comme une technique alternative pour l’étude des protéines membranaires. Dans le second chapitre, la protéine membranaire cNOR issue de P. denitrificans est étudiée. Nous nous sommes focalisés sur l’effet de différents environnements (pH, présence de protéo-liposomes) sur la stabilité de la cNOR. Pour ce faire, trois valeurs de pH (6.5, 7.5 et 8.5) sont choisies et quelques échantillons de cNOR sont reconstitués dans des protéo-liposomes. Enfin, le donneur de proton terminal (au centre binucléaire) dans la protéine cNOR était étudié. De plus, nous avons étudié les ligands des ions Ca2+ puisqu’il est proposé que le donneur de proton est situé proche de cette région.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2017STRAF017
Type de ressource : Thèse