Modification d’acides aminés et de protéines en milieux aqueux sous faisceau d'ions
Langue Français
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Auteur : Ludwig, Nicolas
Date de soutenance : 12-10-2018

Directeur(s) de thèse : Barillon, Rémi

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut pluridisciplinaire Hubert Curien (Strasbourg ; 2006-....)
École doctorale : École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....)
 
Discipline : Chimie physique
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Irradiation, Ion accélérés, Radiolyse, Radical hydroxyle, Phénylalanine, Myoglobine, TEL, Chimie sous rayonnement, Hadronthérapie
Mots-clés :
  • Chimie sous rayonnement
  • Rayonnements ionisants
  • Acides aminés
Résumé : Cette thèse s’inscrit dans une volonté d’améliorer la compréhension des mécanismes fondamentaux de radiolyse de biomolécules par des ions accélérés, à l’échelle moléculaire. Ainsi, les ions étudiés ont été de différentes nature (H+, He2+, C6+) et de différentes énergies, correspondant à une gamme de densité de dépôt d’énergie allant de 0,3 à 1000 eV/nm.Dans le vivant, l’eau ayant une place prépondérante, la compréhension de la radiolyse de l’eau est essentielle. L’espèce la plus réactive produite en milieu aéré, le radical hydroxyle (HO•) a été quantifiée en utilisant une sonde spécifique, l’acide 3-coumarine-carboxylique.Les dégâts indirects aux biomolécules, via les espèces issues de la radiolyse de l’eau, ont été étudiés en solution aqueuse diluée sur deux systèmes : un acide aminé, la phénylalanine et une protéine, la myoglobine. Les effets directs de radiolyse ont été étudiés sur la myoglobine en gels concentrés hydratés. Les phénomènes de radiolyse ont été caractérisés pour décrire les mécanismes en jeu et les produits issus de la radiolyse de la phénylalanine ont été systématiquement identifiées et quantifiées.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2018STRAE020
Type de ressource : Thèse