Note ABES Libraries of dynamic peptides based on reversible native chemical ligation Bibliothèque de peptides dynamiques fondés sur la ligation chimique native réversible Anticorps Peptide Biochimie Supramoleculaire Dynamique Methodologie Découvertes du médicament Antibody Peptide Biochemistry Drug Discovery Dynamic Supramolecular Methodology 572.6 Peptides Liaisons covalentes Intéines Médicaments -- Conception technique La possibilité d'utiliser une nouvelle méthodologie pour l'échange de liaisons peptidiques dans des conditions aérobiques et biocompatibles a été étudiée. Nous décrivons l'optimisation de la ligation chimique native combinatoire dynamique (dynNCL) au niveau d'un résidu N-méthylcystéine en utilisant des peptides modèles. Nous employons en outre cette méthode optimisée pour le criblage de bibliothèques de peptides combinatoires dynamiques en présence et en l'absence d'un gabarit de type anticorps. L'effet que l'incorporation d'une jonction dynamique au sein de ligands non-anticorps a sur l'affinité a également été étudié. Nous proposons que dynNCL peut être utilisé pour la conception d'une nouvelle classe de séquences pouvant potentiellement conduire au premier exemple d'épissage de protéines artificielles. The possibility to use a new methodology for peptide bond exchange in aerobic biocompatible conditions has been investigated. We describe the assay optimization of dynamic combinatorial native chemical ligation (dynNCL) at the N-methyl-cysteine residue using model peptides. We further employ this optimized method for the screening of dynamic combinatorial peptide libraries in the presence and the absence of an antibody template. The effect that dynamic junction incorporation into non-antibody ligands has upon affinity was also studied. We propose that dynNCL can be used for the creation of a new class of designer sequences which can potentially provide the first example of artificial protein splicing. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 12711626 Université de Strasbourg Strasbourg 2019-12-31 application/pdf https://publication-theses.unistra.fr/restreint/theses_doctorat/2018/Rete_Cristian_Victor_2018_ED222.pdf Rete Cristian-Victor 1990-10-17 RO 234435232 https://theses.fr/2018STRAF032 2018STRAF032 https://doi.org/10.70675/dcef1c25zb880z444bzbd13z8e3940ad970c 2018-09-28 Chimie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Giuseppone Nicolas MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 157784479 Jullien Ludovic MADS_PRESIDENT_DU_JURY 08152272X Torbeev Vladimir MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 231409664 231409664 Jullien Ludovic MADS_RAPPORTEUR_1 08152272X Ulrich Sébastien MADS_RAPPORTEUR_2 131294709 131294709 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 156504081 Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 156774062 167 ddc:570 Giuseppone Nicolas Jullien Ludovic Torbeev Vladimir Jullien Ludovic Ulrich Sébastien École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) Institut Charles Sadron (Strasbourg) PDF 12711626 confidentialité 2018-09-28 2021-10-01 confidentialité 2018-09-28 2021-10-01 confidentialité 2018-09-28 2021-10-01