Note ABES Accuracy of gene expression through understanding structural basis of a translation cycle on the eukaryotic ribosomes Compréhension de l’expression génique à travers l’étude des bases structurales de la traduction ribosomique eucaryote Ribosome Eucaryote Translocation EEF2 Cristallographie Ribosome Eukaryote Translocation EEF2 Crystallography 572.8 Translocation (génétique) Élongation (biologie moléculaire) Protéines -- Modifications posttraductionnelles Radiocristallographie Facteurs d'élongation transcriptionnelle Le ribosome est un complexe macromoléculaire impliqué dans la synthèse protéique de toutes les cellules vivantes. L’étape d’élongation de cette synthèse est un processus itératif débutant par la sélection au sein du ribosome d’un ARNt aminoacylé suivie par le transfert du peptide du site P- vers le site A- et de la translocation de l’ARNm et de l’ARNt. Le facteur d’élongation 2 (eEF2), qui catalyse la translocation, est l’un des acteurs majeur de cette étape d’élongation chez les eucaryotes. Cependant le mécanisme par lequel eEF2 induit ce processus est encore aujourd’hui inconnu. Dans cette étude structurale, nous présentons la première structure à haute résolution (3.1 Å) du complexe de pré-translocation résolu par cristallographie aux rayons X. La structure obtenue nous a permis d’identifier les différents composants du complexe de translocation et de proposer le rôle de l’His699 et celui de la diphtamide, modification post-traductionnelle d’eEF2, lors du stade de pré-translocation. Elongation is the longest stage of protein synthesis that takes place on the ribosome and represents a cycle that begins with an aminoacyl-tRNA selection followed by the catalysis of peptide transfer from the P- to the A-site and mRNA-tRNA translocation. Elongation factor 2 (eEF2) is one of the key player of elongation cycle in eukaryotes that catalyzes translocation of mRNA and tRNA on the ribosome. However the mechanism how eEF2 induces translocation on the ribosome is unknown. Current work investigates the structural aspect of protein synthesis machinery in eukaryotes. In particular we present first high resolution structure of functional pretranslocation complex solved at 3.1 A by X-ray crystallography. The obtained structure allowed us to see several features of translocation complex and to propose the role of His699 and post translational modification of eEF2 diphthamide during at pretranslocation stage. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 10844618 Université de Strasbourg Strasbourg 2019-12-31 https://theses.hal.science/tel-04416251 application/pdf 11576952 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2018/DJUMAGULOV_Muminjon_2018_ED414.pdf http://www.theses.fr/2018STRAJ108/abes https://theses.hal.science/tel-04416251 https://theses.hal.science/tel-04416251 https://theses.hal.science/tel-04416251 https://theses.hal.science/tel-04416251 Djumagulov Muminjon 1988-05-14 FR 238571904 https://theses.fr/2018STRAJ108 2018STRAJ108 https://doi.org/10.70675/cdf0154bz3fdez40d3z88e3z178f37304ade 2018-11-23 Biophysique et biologie structurale Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Yusupova Gulnara MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 172402255 Romby Pascale MADS_PRESIDENT_DU_JURY 031545009 Yusupova Gulnara MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 172402255 Romby Pascale MADS_MEMBRE_DU_JURY_2 031545009 Condon Ciarán MADS_MEMBRE_DU_JURY_3 117446394 Mechulam Yves MADS_MEMBRE_DU_JURY_4 032983239 Kolb Vyacheslav MADS_MEMBRE_DU_JURY_5 224043862 Condon Ciarán MADS_RAPPORTEUR_1 117446394 Mechulam Yves MADS_RAPPORTEUR_2 032983239 École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 156502844 Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 155263749 93800 ddc:570 Yusupova Gulnara Romby Pascale Yusupova Gulnara Romby Pascale Condon Ciarán Mechulam Yves Kolb Vyacheslav Condon Ciarán Mechulam Yves École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....) Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg) PDF 10844618 confidentialité 2018-11-23 2023-12-31 confidentialité 2018-11-23 2023-12-31 confidentialité 2018-11-23 2023-12-31 confidentialité 2018-11-23 2023-12-31