Note ABES Anabaena Sensory Rhodopsin : effect of mutations on the ultrafast photo-isomerization dynamics Anabena sensory rhodospin : l'impact de mutations sur la dynamique ultra-rapide de la photo-isomerization Isomérisation Mutations Durée de vie excitée Protéines Modes de vibration Spectroscopie d'absorption transitoire Spectroscopie électronique bidimensionnelle Lasers Isomerization Mutations Excited state lifetime Proteins Vibrational modes Transient absorption spectroscopy Two dimensional electronic spectroscopy Lasers 547.7 Pourpre rétinien Isomérisation Photorécepteurs (molécules) ASR, est une protéine photo réceptrice qui lie la base protonée de la rétine de Schiff dans deux conformations de l'état fondamental. La protéine particulière consiste en un système modèle dans lequel I'effet de l'environnement protéique sur la dynamique d'isomérisation des deux isomères peut être étudié. Dans cette thèse, une étude approfondie sur les protéines mutées ponctuellement est présentée, où la variable est l'environnement protéique. Les résultats montrent des différences significatives entre les durées de vie des états excités des deux isomères et les durées de vie plus courtes ou plus longues commentées en termes de mélange électronique Sl/S2. En complément, le développement expérimental d'un spectromètre à absorption transitoire (T.A) et d'un dispositif de spectroscopie électronique bidimensionnelle (2DES) fonctionnant respectivement dans les domaines spectral NIR et UV-Vis. Avec cette configuration, deux impulsions colinéaires à verrouillage de phase d'une durée inférieure à 10fs sont générées, où. la précision interférométrique sur le contrôle du retard entre les deux impulsions de pompe permet d'effectuer des mesures 2DES. ASR, is a photoreceptor protein that binds the protonated Schiff base of retinal in two ground state conformations. The particular protein consists a model system where the effect of the protein environment on the isomerization dynamics of the two isomers can be investigated. In this thesis an extended study on point mutated proteins is presented where the variable is the protein environment. The results show significant differences between the two isomers excited state lifetimes with the shorter or longer lifetimes commented in terms of Sl/S2 electronic mixing. Supplementary, the experimental development of a Transient absorption spectrometer (T.A) and a Two-dimensional electronic spectroscopy setup (2DES) operating in the NIR and UV-Vis spectral range respectively are described. The 2DES spectrometer is based on translating wedges made out of birefringent material producing two collinear phase-locked pulses with sub-I Ofs duration. The interferometric precision on controlling the delay between the two pump pulses allows to perform 2DES measurements on systems absorbing in the 360-430 nm range allowing to resolve the excitation process spectrally. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 24564663 Université de Strasbourg Strasbourg 2019-12-31 https://theses.hal.science/tel-02277567 application/pdf 24451609 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2019/Agathangelou_Damianos_2019_ED182.pdf http://www.theses.fr/2019STRAE001/abes https://theses.hal.science/tel-02277567 https://theses.hal.science/tel-02277567 Agathangelou Damianos 1989-02-23 FR 237627477 https://theses.fr/2019STRAE001 2019STRAE001 https://doi.org/10.70675/c4d95313z7e7cz4275z946ez5dd5d98f948e 2019-01-14 Chimie physique Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Haacke Stefan MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 147124298 Robert Vincent MADS_PRESIDENT_DU_JURY 113732988 Domratcheva Tatiana MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 237628015 Diller Rolf MADS_RAPPORTEUR_1 237627736 Meech Steve MADS_RAPPORTEUR_2 237627884 École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 156500019 Institut de physique et chimie des matériaux (Strasbourg) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 151842973 93794 ddc:540 Haacke Stefan Robert Vincent Domratcheva Tatiana Diller Rolf Meech Steve École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....) Institut de physique et chimie des matériaux (Strasbourg) PDF 24564663