Auto-assemblages localisés assistés par des protéines : du mécanisme aux applications
Langue Anglais
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Auteur : Rodon Fores, Jennifer
Date de soutenance : 20-09-2019

Directeur(s) de thèse : Jierry, Loïc

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....)
École doctorale : École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie, Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Auto-assemblage, Peptides, Protéines, Hydrogels, Modification de surface, Catalyse, Auto-catalyse, Couche par couche, Polyélectrolytes
Mots-clés :
  • Autoassemblage
  • Biomatériaux
  • Chimie biomimétique
  • Chimie supramoléculaire
Résumé : La cellule est un système chimique complexe qui a bénéficié de milliards d’années d’évolution pour se perfectionner, et représente une machinerie très bien organisée ne laissant rien au hasard. Pour assurer son rôle, elle contrôle un ensemble de processus d’auto-assemblage où des composants isolés interagissent spontanément entre eux pour conduire à la formation de structures organisées et fonctionnelles telles que les microtubules, le collagène ou les fibres d’actine. En m’inspirant de l’organisation cellulaire, mon projet doctoral consiste en la conception de systèmes chimiques artificiels basés sur l’auto-assemblage de peptides originaux. Ces édifices donnent naissance à des hydrogels supramoléculaires d’intérêts dans le domaine des biomatériaux. Je m’intéresse à la fois à des aspect fondamentaux concernant la compréhension de l’initiation des processus d’auto-assemblage en présence de biomacromolécules, mais aussi à des problématiques plus appliquées consistant à élaborer des stratégies pour contrôler le lieu mais aussi le moment où ces édifices moléculaires auto-assemblés prennent naissance. Enfin, je m’intéresse à l’émergence des différentes propriétés apparaissant lors de la formation de certains auto-assemblages comme la catalyse ou l’auto-catalyse.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2019STRAE017
Type de ressource : Thèse