Active fluctuations and electrostatic interactions in floating lipid membranes
Fluctuations actives et interactions électrostatiques dans les membranes lipidiques flottantes
Membrane active
Bactériorhodopsine
Spectre de fluctuation membranaire
Réflectométrie de neutrons
Réflectométrie des rayons X
Interactions membranaires
Théorie de couplage fort
Active membrane
Bacteriorhodopsin
Membrane fluctuation spectrum
Neutron reflectometry
X-ray reflectometry
Membrane interactions
Strong-Coupling theory
536
535.84
572.696
Membranes lipidiques
Fluctuations (physique)
Protéines membranaires
Spectroscopie de réflectance
Le projet principal de ce travail a porté sur l'étude des fluctuations hors d'équilibres de membranes lipidiques induites par la bactériorhodopsine (BR), une protéine transmembranaire activée par la lumière. Un protocole robuste pour l'incorporation de BR dans les systèmes mimétiques de membrane a été développé et les changements structurels induits par l'incorporation et l'activation de la BR ont été étudiés en détail par réflectivité spéculaire (neutrons et rayons X) et par réflectivité hors-spéculaire (rayons X). Nous avons pu observer un effet réversible induit par l'activité de la protéine sur la structure de la membrane et sur ses fluctuations. Ces résultats ouvrent la voie à l’étude du spectre des fluctuations hors-équilibres d’un système protéo-membranaire planaire, et à l’accès aux propriétés physiques de la membrane active. Dans un second projet nous avons étudié l’interaction entre deux bicouches lipidiques fortement chargées. Nous avons finement caractérisé la structure du système et clairement démontré que des interactions attractives existaient entre les bicouches chargées, en accord avec la théorie de couplage fort.
The main project of this work was focused on the investigation of out-of-equilibrium fluctuation of phospholipid membranes induced by light-activated transmembrane protein bacteriorhodopsin (BR). A robust protocol for the BR incorporation into the membrane-mimic systems was developed and the induced structural changes caused by BR incorporation and activation with light were probed by means of neutron and X-ray specular and off-specular reflectometry. The reversible effect of light illumination on the protein activity (on /off) via its effect on the bilayer structure and fluctuation spectrum was demonstrated. These results open the way to investigate the active fluctuation spectrum of a planar membrane-protein system and to access the physical properties of the active membrane. The aim of the second project was to investigate the interaction between highly negatively charged DPPS lipid bilayers. We fully characterized the structure of the system and clearly demonstrated that attractive interactions existed between charged bilayers, in good agreement with Strong-Coupling theory.
Electronic Thesis or Dissertation
Text
en
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35818676
Université de Strasbourg
Strasbourg
2020-12-31
https://theses.hal.science/tel-02468867
application/pdf
35655198
https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2019/Mukhina_Tetiana_2019_ED182.pdf
http://www.theses.fr/2019STRAE033/abes
https://theses.hal.science/tel-02468867
https://theses.hal.science/tel-02468867
https://theses.hal.science/tel-02468867
Mukhina
Tetiana
1992-11-05
FR
242207448
https://theses.fr/2019STRAE033
2019STRAE033
https://doi.org/10.70675/1841d519ze4a5z4a73z91afz5d9264d675aa
2019-11-15
Physique
Strasbourg
131056549
Doctorat
Docteur es
non
oui
Charitat
Thierry
MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1
160161207
Fragneto
Giovanna
MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_2
190733950
Haacke
Stefan
MADS_PRESIDENT_DU_JURY
147124298
Bassereau
Patricia
MADS_RAPPORTEUR_1
089018869
Schneck
Emanuel
MADS_RAPPORTEUR_2
229300944
École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....)
MADS_ECOLE_DOCTORALE_1
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Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....)
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156774062
167
ddc:530
ddc:570
Charitat
Thierry
Fragneto
Giovanna
Haacke
Stefan
Bassereau
Patricia
Schneck
Emanuel
École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....)
Institut Charles Sadron (Strasbourg)
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35818676