Rôles et mécanismes des Lectines à Gb3 et de Pseudomonas aeruginosa sur la réorganisation de la membrane plasmique
The reorganization of model membranes by Gb3-binding lectins and the bacterium Pseudomonas aeruginosa
Membrane plasmique
Invasion bactérienne
Lectines
Glycosphingolipides
Plasma membrane
Bacterial invasion
Lectins
Glycosphingolipids
579.3
571.4
Infections à bactéries Gram négatives
Aspect moléculaire
Infections à Pseudomonas aeruginosa
Glycosphingolipides
Lectines
Galectines
L'interaction des glycosphingolipides de la membrane plasmique avec les protéines de liaison aux glucides (lectines) est d'une importance vitale pour l'infection de la cellule hôte par divers virus et bactéries. Dans ce travail, nous avons exploré l’interaction des lectines LecA de la bactérie P. aeruginosa et de la sous-unité B de la toxine Shiga (StxB) de S. dysenteriae avec son récepteur à membrane plasmatique, le globotriaosylcéramide (Gb3). De plus, nous avons étudié l'interaction de la bactérie complète P. aeruginosa avec Gb3. Afin de déchiffrer l'interaction lectine-Gb3 en l'absence d'autres composants cellulaires, nous avons utilisé les systèmes de membrane artificielle - vésicules unilamellaires géantes (GUV) et bicouches lipidiques supportées (SLB). Nous avons observé la liaison de la lectine en utilisant différents modes de microscopie à fluorescence (confocal, TIRF, etc.). Nous examinons la liaison des deux lectines aux domaines membranaires de différents ordres et compositions. Nous avons constaté que StxB préfère des domaines membranaires plus ordonnés alors que LecA est moins préférentiel. De plus, les deux lectines induisent la réorganisation des domaines membranaires: StxB stabilise les domaines ordonnés, les réduit et induit la formation des nouveaux domaines ordonnés. D'autre part, LecA ainsi que la bactérie P. aeruginosa induisent la dissolution des domaines ordonnés. Nous pensons que ces processus de réorganisation membranaire sont cruciaux pour l’infection bactérienne.
The interaction of plasma membrane glycosphingolipids with the carbohydrate binding proteins (lectins) is of vital importance for the infection of the host cell by various viruses and bacteria. In this work, we explored the interaction of the lectins LecA from the bacterium P. aeruginosa and B subunit of Shiga toxin (StxB) from S. dysenteriae with its plasma membrane receptor globotriaosylceramide (Gb3). Moreover, we studied the interaction of the complete bacterium P. aeruginosa with Gb3. In order to decipher the lectin-Gb3 interaction in absence of other cellular components we employed the artificial membrane systems – Giant unilamellar vesicles (GUVs) and Supported lipid bilayers (SLBs). We observed the lectin binding using different modes of fluorescence microscopy (confocal, TIRF, etc…). We examine the binding of both lectins to the membrane domains of different ordere and composition. We found that StxB prefers more ordered membrane domains whereas LecA is less preferential. Moreover, both lectins induce the reorganization of the membrane domains: StxB stabilizes ordered domains, shrinks them and induces the formation of the novel ordered domains. On the other hand LecA, as well as the bacterium P. aeruginosa induce the dissolution of the ordered domains. We believe, these membrane reorganization processes are crucial for the bacterial infection.
Electronic Thesis or Dissertation
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12535999
Université de Strasbourg
Strasbourg
2019-12-31
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Sych
Taras
1992-08-12
FR
24126412X
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2019STRAJ024
https://doi.org/10.70675/3c4bd935zf4daz453bza73cz557d03b94b0e
2019-07-16
Biophysique
Strasbourg
131056549
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg (Fribourg-en-Brisgau, Bade-Wurtemberg, Allemagne)
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Doctorat
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Römer
Winfried
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