Rôle du facteur d'initiation eIF3 dans la traduction de l'ARNm de l'histone H4
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 30/11/2020.
 
Auteur : Hayek, Hassan Alaskari
Date de soutenance : 18-10-2019

Directeur(s) de thèse : Allmang-Cura, Christine - Eriani, Gilbert

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Architecture et réactivité de l'ARN (Strasbourg ; 1992-....)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : ARNm d’histone H4, EIF3, Initiation de la traduction
Mots-clés :
  • Histones
  • ARN messagers
  • Traduction génétique
  • Initiation de la traduction
  • Histone
  • Facteur-3 d'initiation eucaryote
Résumé : La traduction de l’ARNm de l’histone H4 est initiée par un mécanisme original combinant à la fois certaines caractéristiques canoniques (fixation à la coiffe) et virales (absence de scanning et entrée interne des ribosomes). Le facteur d’initiation eIF3, un complexe de 13 sous-unités (a-m), assure le recrutement sélectif d’ARNm cellulaires, dont celui de l’histone H4, afin de contrôler leur expression. Dans cette thèse nous avons démontré l’interaction entre le facteur eIF3 et les ARNm de H4 et des histones H1, H2A, H2B et H3 in vivo et identifié 4 sous-unités eIF3c, d, e et g en interaction avec l’ARNm H4. Celles-ci se lient aux ARNm d’histones in vitro indépendamment du complexe eIF3. Nous avons analysé le rôle fonctionnel d’eIF3 sur la synthèse des histones in vivo et montré que l’inhibition des 4 sous-unités par siARN augmente la traduction des histones au début de la phase S du cycle cellulaire. eIF3 semble réprimer la traduction des ARNm d’histones quand il n’est pas limitant.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2019STRAJ081
Type de ressource : Thèse