Spectrométrie de masse native et pontage chimique pour l'analyse structurale de complexe protéique
Langue Français
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Auteur : Giorgiutti, Christophe
Date de soutenance : 26-11-2020

Directeur(s) de thèse : Leize-Wagner, Emmanuelle

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Chimie de la matière complexe (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie analytique
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Spectrométrie de masse, Pontage chimique couplée à la spectrométrie de masse (XL-MS), Complexes biologiques non-covalent, Native-MS, Étude dynamique, Interaction protéine-protéine, Protéomique structurale
Mots-clés :
  • Chimie analytique
  • Spectrométrie de masse
Résumé : La compréhension et le fonctionnement des complexes biologiques sont mis en jeu par des mécanismes de reconnaissance et d’assemblage à travers des interactions non-covalentes. L’intégrité structurale de ces complexes biologiques est capitale pour le bon fonctionnement physiologique d’un organisme vivant, et ce à tous les niveaux de la vie cellulaire. L’étude de la dynamique d’association/dissociation entre les différents partenaires de ces complexes biologiques a permis une meilleure appréhension de certaines maladies. Dans ce contexte, la spectrométrie de masse (MS) s’est rapidement imposée dans le panel des techniques d’analyse structurale. L’objectif de ce travail de thèse a été d’optimiser le développement de la MS dans la caractérisation de ces complexes biologiques. Ce travail s’est articulé autour de deux axes : i) la caractérisation de complexe biologique par MS Native pour l’étude de l’agrégation d’un coactivateur nucléaire nommée NCBD. ii) le développement de la spectrométrie de masse pour la caractérisation de complexe biologique par pontage chimique à travers trois complexes : RAR/RXR, CBP et NuA4. La résolution de l’approche XL-MS n’est pas facile à évaluer, mais cette approche est très prometteuse, car elle est non limitante en termes de taille de complexes et permet d’étudier efficacement les changements conformationnels.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2020STRAF020
Type de ressource : Thèse