Étude structurale des coactivateurs NuA4 & SAGA par cryo-microscopie électronique
Langue Français
Accéder au document

Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 07/04/2023.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 03/07/2023 (communication intranet).
 
Auteur : Frechard, Alexandre
Date de soutenance : 08-04-2021

Directeur(s) de thèse : Schultz, Patrick

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biophysique et biologie structurale
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : NuA4, SAGA, Cryo-EM, Microscopie électronique, Coactivateur, Transcription
Mots-clés :
  • Synthèse protéique
  • Cryomicroscopie
  • Chromatine
Résumé : La transcription est un mécanisme essentiel par lequel la cellule exprime l’information génétique contenue sur son ADN sous forme d’ARN afin qu’il soit par la suite traduit en protéine. Chez les eucaryotes, l’ADN est compacté en chromatine ce qui empêche la mise en place de la transcription. Il est nécessaire pour la cellule de réguler cette compaction, afin d’être capable de répondre au stress environnemental ou simplement d’exprimer les gènes nécessaires pour le métabolisme cellulaire. Pour ce faire, la cellule possède des coactivateurs qui sont des complexes protéiques recrutés en amont des gènes, sur leurs régions promotrices et qui permettent de réguler la compaction de l’ADN et par conséquent l’expression génique. NuA4 & SAGA sont deux coactivateurs impliqués dans l’acétylation du nucléosome et sont importants pour l'expression de nombreux gènes. Dans cette thèse, je présente une étude structurale ou nous avons réussi pour la première fois à obtenir des structures à haute résolution de ces deux complexes grâce à la Cryo-microscopie.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2021STRAJ008
Type de ressource : Thèse