Étude de la localisation mitochondriale ou vacuolaire d’aminoacyl-ARNt synthétases cytosoliques multi-localisées chez la levure Saccharomyces cerevisiae
Langue Anglais
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Auteur : Hemmerle, Marine
Date de soutenance : 08-07-2021

Directeur(s) de thèse : Becker, Hubert

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Génétique moléculaire, génomique et microbiologie (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Aminoacyl-ARNt synthétase, S. cerevisiae, Échoformes, Mitochondrie, Vacuole, TORC1
Mots-clés :
  • Aminoacyl-ARNt synthétases
  • Saccharomyces cerevisiae
  • Mitochondries - Cytogénétique
Résumé : Les aminoacyl-ARNt synthétases (aaRSs) catalysent la formation des aminoacyl-ARNt utilisés par la machinerie traductionnelle. La relocalisation subcellulaire de ces enzymes est souvent associée à des fonctions non-canoniques. La levure S. cerevisiae contient un complexe multisynthétasique, appelé complexe AME, composé de la méthionyl- et de la glutamyl-ARNt synthétases (MRS et ERS) et du cofacteur Arc1. Bien que le complexe ait été décrit comme exclusivement cytosolique, les deux aaRSs peuvent se relocaliser dans différents compartiments subcellulaires. On parle alors d’échoformes cytosoliques et organellaires. De plus, Arc1 interagit avec des lipides vacuolaires in vitro, suggérant une localisation vacuolaire in vivo. Pour identifier les échoformes mitochondriales et vacuolaires (vace) de protéines cytosoliques, nous avons élaboré deux outils de microscopie à épifluorescence. Nous avons pu identifier une nouvelle échoforme mitochondriale pour deux aaRSs, ainsi que des échoformes vacuolaires pour toutes les aaRSs testées et pour les composants du complexe AME. Une potentielle implication de vaceMRS dans l’inhibition du complexe TORC1 vacuolaire a également été mise en évidence.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2021STRAJ021
Type de ressource : Thèse