Note ABES Auto-assemblage de peptides assisté par enzyme au sein d’hydrogels Enzyme-assisted self-assembly of peptides within hydrogels Auto-assemblage assisté par enzyme Hydrogel Reaction-Diffusion Processus de type Liesegang Microstructuration Enzyme-assisted self-assembly Hydrogel Reaction–Diffusion Liesegang-like process Micropatterning 541.345 547.1 Autoassemblage Peptides Hydrocolloïdes Mon projet doctoral concerne à la fois l’auto-assemblage de peptides induit par des enzymes et la structuration de matériaux par des processus de réaction-diffusion. Nous avons montré qu’en utilisant la phosphatase alcaline au sein d’un gel hôte et en y laissant diffuser un peptide précurseur phosphorylé, celui-ci est transformé en peptide hydrogélateur qui s’auto-assemble. Comme les enzymes dans le gel diffusent également hors du gel, on observe un profil de concentration d’auto-assemblage à l’interface gel/solution suivi d'une zone de déplétion dans le gel, elle-même suivie d’un second maximum d’auto-assemblage. Ce profil résulte de processus semblables à ceux permettant l’obtention de structures de Liesegang. Lorsque la concentration en enzyme dans le gel diminue, on observe une transition entre un profil continu et des micro-globules isolés d’auto-assemblage. Nous avons développé un modèle rendant compte de l’ensemble de ces observations. A notre connaissance, ces travaux décrivent pour la première fois la formation in situ et autonome de motifs organiques microstructurés au sein de matériaux, à partir d’enzymes. Ils représentent ainsi une nouvelle approche pour la conception de biomatériaux hiérarchisés et fonctionnels. My thesis work concerns both the enzyme-assisted self-assembly of peptides and the structuring of materials by reaction-diffusion processes. We have shown that by using alkaline phosphatase within a host gel and allowing a phosphorylated precursor peptide to diffuse into it, it is transformed into a hydrogelator peptide that self-assembles. As the enzymes in the gel also diffuse out of the gel, there is a concentration profile of self-assembly at the gel/solution interface followed by a depletion zone in the gel followed by a second maximum of self-assembly. This profile is the result of processes similar to those used to obtain Liesegang structures. As the enzyme concentration in the gel decreases, a transition is observed between a continuous profile and isolated self-assembling micro-globules. We have developed a model to account for all these observations. To our knowledge, this work describes for the first time the in situ and autonomous formation of organic microstructured motifs within materials, based on enzymes. It thus represents a new approach for the design of hierarchical and functional biomaterials. Electronic Thesis or Dissertation Text fr PDF 7521429 Université de Strasbourg Strasbourg 2023-12-31 https://theses.hal.science/tel-04044001 application/pdf 7312079 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2022/RUNSER_Jean-Yves_2022_ED182.pdf http://www.theses.fr/2022STRAE019/abes https://theses.hal.science/tel-04044001 https://theses.hal.science/tel-04044001 https://theses.hal.science/tel-04044001 https://theses.hal.science/tel-04044001 Runser Jean-Yves 1989-06-02 FR 262414694 1500015177E 40805817 4200003 https://theses.fr/2022STRAE019 2022STRAE019 https://doi.org/10.70675/ff12a0a3zfd08z4267z81eaz7a1825ee7cd8 2022-09-16 Chimie physique Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Schaaf Pierre MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 033228906 Hosseini Mir Wais MADS_PRESIDENT_DU_JURY 135673267 Jierry Loïc MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 084342242 Demoustier-Champagne Sophie MADS_RAPPORTEUR_1 197064493 Fitremann Juliette MADS_RAPPORTEUR_2 160464226 École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 182 156500019 Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 156774062 167 ddc:540 Schaaf Pierre Hosseini Mir Wais Jierry Loïc Demoustier-Champagne Sophie Fitremann Juliette École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....) Institut Charles Sadron (Strasbourg) PDF 7521429