Autoassemblage localisé de peptides induit par des enzymes : depuis la surface de vésicules phospholipidiques vers l’élaboration d’un réacteur catalytique en flux
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 16/12/2023.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 16/12/2023 (communication intranet).
 
Auteur : Ontani, Aymeric
Date de soutenance : 16-12-2022

Directeur(s) de thèse : Jierry, Loïc

Président : Mesini, Philippe
Rapporteur(s) : Massiera, Gladys - Lupattelli, Paolo
Membre(s) du jury : Guy, Laure

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....)
École doctorale : École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Synthèse peptidique, Autoassemblage, Nanofibres, Vésicules, Hydrogel supramoléculaire
Mots-clés :
  • Peptides - Synthèse (chimie)
  • Phospholipides
  • Autoassemblage
Résumé : L’autoassemblage localisé induit par des enzymes est un outil qui permet d’initier l’autoassemblage de nanofibres de peptides avec un contrôle spatio-temporel. Au cours de mon projet doctoral, l’alcaline phosphatase conjuguée à la streptavidine a été immobilisé à la surface de vésicules unilamellaires pour étudier l’impact du processus d’autoassemblage de peptides sur leurs propriétés physico-chimiques. Il a ainsi été montré que des déformations morphologiques et une perméabilité de la bicouche des vésicules sont provoquées par l’autoassemblage de peptides. Les nanofibres ainsi formées enrobent les vésicules de façon inhomogène. Sur la base d’une étude par microscopie optique, électronique et confocale à fluorescence, un mécanisme de formation par étape des nanofibres de peptides autour de vésicules phospholipidiques a été proposé.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2022STRAE036
Type de ressource : Thèse