Développement d'assemblages peptidiques contrôlés pour des applications catalytiques et anti-bactériennes
Development of control protein assemblies for catalytic and anti-bacterial applications
LPMO
Métalloenzymes
Histidine brace
Conception minimaliste de protéines
Peptides
Autoassemblage
Cuivre
Peptide antimicrobien
Relargage contrôlé
Sidérophore
Fer
Gallium
Pseudomonas aeruginosa
LPMO
Metalloenzymes
Histidine brace
Minimalist protein design
Peptides
Self-assembly
Copper
Antimicrobial peptides
Controlled release
Siderophore
Iron
Gallium
Pseudomonas aeruginosa
541
Métalloenzymes
Histidine
Peptides
Autoassemblage
Cuivre
Sidérophores
Fer
Gallium
Pseudomonas aeruginosa
Cette thèse est composée de deux projets de développement d’assemblages peptidiques contrôlés, l’un pour la catalyse, l’autre à visée antibactérienne.Le premier projet traite du développement d’un hétéroassemblage de peptides courts avec des ions CuII pour la formation contrôlée de mimes de métalloenzymes (ici LPMO). Deux séquences complémentaires ont été utilisées comme support et ils ont été fonctionnalisés afin de former le site de coordination après l’autoassemblage des peptides. Cet objet a été caractérisé par différentes techniques telles que la RPE, l’IR et la MET. Le second projet est le développement d’assemblages peptidiques maintenus par du FeIII ou du GaIII. Cet assemblage est composé d’un peptide antimicrobien, fonctionnalisé avec des ligands affins pour le FeIII (ou le GaIII) afin de relier tous les peptides entre eux et produire un polymère de coordination. Cette structure a été caractérisée par spectrophotométrie et des tests de MIC100.
This thesis is composed of two projects for the development of controlled peptide assemblies, one for catalysis, the other for antibacterial purposes.The first project deals with the development of a heteroassembly of short peptides with CuII ions for the controlled formation of metalloenzyme mimes (here LPMO). Two complementary sequences were used as support and they were functionalized to form the coordination site after the self-assembly of the peptides. This object was characterized by different techniques such as EPR, IR and TEM.The second project is the development of peptide assemblies held together by FeIII or GaIII. This assembly is composed of an antimicrobial peptide, functionalized with FeIII (or GaIII) affine ligands to link all the peptides together and produce a coordination polymer. This structure was characterized by spectrophotometry and MIC100 tests.
Electronic Thesis or Dissertation
Text
fr
PDF
33995663
Université de Strasbourg
Strasbourg
2023-12-31
https://theses.hal.science/tel-04253117
application/pdf
33909074
https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2022/Galler_Thibaut_2022_ED222.pdf
http://www.theses.fr/2022STRAF041/abes
https://theses.hal.science/tel-04253117
https://theses.hal.science/tel-04253117
https://theses.hal.science/tel-04253117
https://theses.hal.science/tel-04253117
Galler
Thibaut
1991-03-31
FR
269424822
1503008924C
21108141
4200003
https://theses.fr/2022STRAF041
2022STRAF041
https://doi.org/10.70675/f59b7ec0z5bf8z41a1z98b9z1884802ff911
2022-10-21
Chimie
Strasbourg
131056549
Doctorat
Docteur es
non
oui
Faller
Peter
MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1
115876472
Boulmedais
Fouzia
MADS_PRESIDENT_DU_JURY
083787895
Iranzo
Olga
MADS_RAPPORTEUR_1
202777693
Delsuc
Nicolas
MADS_RAPPORTEUR_2
128218622
École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
MADS_ECOLE_DOCTORALE_1
156504081
Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....)
MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1
93761
15677738X
ddc:540
Faller
Peter
Boulmedais
Fouzia
Iranzo
Olga
Delsuc
Nicolas
École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
Institut de chimie (Strasbourg)
PDF
33995663
restriction 2022-10-21 2023-10-21
restriction 2022-10-21 2023-10-21