Etude spectroélectrochimique de la réactivité de la cytochrome bd oxydase et des systèmes apparentés avec de petites molécules
Langue Français
Accéder au document

Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

 
Auteur : Makarchuk, Iryna
Date de soutenance : 05-12-2022

Directeur(s) de thèse : Hellwig, Petra - Melin, Frédéric

Président : Savinova, Elena R.
Rapporteur(s) : Lemaître, Frédéric - Léger, Christophe
Membre(s) du jury : Bald, Dirk

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Chimie de la matière complexe (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Bd oxydase, CNOR, UV-Vis, FTIR, Spectroélectrochimie, Biocapteur, Électrocatalyse
Mots-clés :
  • Fourier, Spectroscopie infrarouge à transformée de
  • Biocapteurs
  • Électrocatalyse
Résumé : Dans le présent projet, la réactivité de protéines de la chaîne respiratoire d'origine bactérienne, la cytochrome bd oxydase de E. coli et la cNOR de P. denitrificans, avec des petites molécules a été étudiée. Les oxydases bd sont une famille d'oxydases terminales qui assurent la respiration bactérienne dans des conditions microoxiques par réduction de l'oxygène en eau. On estime également qu'elle participe à la résistance aux médicaments et à la protection bactérienne contre les facteurs de stress environnementaux. Le capteur électrochimique basé sur l'oxydase du cytochrome bd-I immobilisée sur la surface des nanoparticules d'or modifiées avec des thiols SAM a été adapté pour l'étude d'inhibition. Le criblage de la bibliothèque de dérivés d'Aurachin D a été réalisé avec succès et l'inhibiteur le plus puissant a été déterminé. Dans le cadre de ce travail, une caractérisation spectroélectrochimique UV-Vis et FTIR des oxydases homologues bd-I et bd-II a aussi été réalisée. La réactivité avec l'oxygène ainsi que la fixation et la libération de l'oxyde nitrique en fonction du pH ont été étudiées pour les oxydases bd de type sauvage et plusieurs mutants. Un autre système enzymatique étudié dans ce travail était la cNOR. La spectroscopie infrarouge et la voltampérométrie à film protéique sur des électrodes en carbone vitreux ont été utilisées pour mettre en évidence les différences de propriétés catalytiques des enzymes avec l'oxyde nitrique et l'oxygène en fonction des caractéristiques structurelles.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2022STRAF063
Type de ressource : Thèse