Note ABES Conception de peptides de novo s’autoassemblant en hélices β gauche De novo design of peptides self-assembling into left-handed β helices Conception rationnelle Métalloenzymes artificielles Peptides Autoassemblages Fibres Cristaux Rational design Artificial metalloenzymes Peptides Self-assembly Fibers Crystals 540 Conception rationalisée Métalloenzymes artificielles Peptides Autoassemblage Fibres Cristaux Les métalloenzymes artificielles représentent une option viable pour concevoir des catalyseurs combinant les avantages de la catalyse homogène et enzymatique afin de remplacer les catalyseurs utilisés de nos jours, souvent à base de métaux rares et issus de la pétrochimie. Pour se faire, une des manières est de concevoir rationnellement de petites unités peptidiques, appelées briques, s’autoassemblant pour former des fibres stables et robustes. Un des repliements identifiés pour cette application est l’hélice β gauche de type I (LβH)(e.g. plusieurs exemples avec des métaux). Cette thèse présente l'analyse de séquences naturelles contenant des LβHs mettant en évidence les résidus importants pour le repliement. Ensuite, à partir de cette analyse, des peptides formant des fibres très susceptibles de se replier en LβΗs ont été conçus et analysés par spectroscopies IR et CD, fluorescence, TEM, modélisation... tout étant en accord avec le repliement attendu. Nous nous sommes également intéressés à la conception d’un motif minimal pouvant permettre la formation de mimes de LβHs étudiés par DRX. Malheureusement, les structures ne sont pas en accord avec le repliement attendu. Artificial metalloenzymes represent a viable option to design catalysts combining the advantages ofhomogeneous and enzymatic catalysis to replace today's rare metal and petrochemical based catalysts. One way to do this is to rationally design small peptide units, called bricks, which self-assemble to form stable and robust fibers. One of the folds identified and promising for this application is the type I left-handed β helix (LβH) (e.g. several examples with metals). This thesis presents the analysis of natural sequences containing LβHs highlighting important residues for folding. Then, based on this analysis, fiber-forming peptides highly susceptible to fold into LβΗs were designed and analysed by IR and CD spectroscopies, fluorescence, TEM, modeling... all in agreement with the expected folding. We were also interested in the design of a minimal motif allowing the formation of LβHs mimics that could be studied by XRD. Unfortunately, the structures are not in agreement with the expected folding. Electronic Thesis or Dissertation Text fr PDF 13344991 Université de Strasbourg Strasbourg 2023-12-31 https://theses.hal.science/tel-04189472 application/pdf 28964839 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2022/Naude_Maxime_2022_ED222.pdf http://www.theses.fr/2022STRAF065/abes https://theses.hal.science/tel-04189472 https://theses.hal.science/tel-04189472 https://theses.hal.science/tel-04189472 https://theses.hal.science/tel-04189472 Naudé Maxime 1995-03-23 FR 271443510 2006004628N 21910461 4200003 https://theses.fr/2022STRAF065 2022STRAF065 https://doi.org/10.70675/23ce1c26zf5c2z4cbez89abz9d0c599c74c6 2022-10-28 Chimie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Faller Peter MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 115876472 Ménard-Moyon Cécilia MADS_PRESIDENT_DU_JURY 106105825 Paternostre Marie-Thérèse MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 070426864 Ghattas Wadih MADS_MEMBRE_DU_JURY_2 123423856 Forge Vincent MADS_RAPPORTEUR_1 097701300 Sénèque Olivier MADS_RAPPORTEUR_2 072985550 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 156504081 Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 93761 15677738X ddc:540 Faller Peter Ménard-Moyon Cécilia Paternostre Marie-Thérèse Ghattas Wadih Forge Vincent Sénèque Olivier École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) Institut de chimie (Strasbourg) PDF 13344991