Caractérisation de l’attachement du mitoribosome à la membrane interne des mitochondries chez les plantes terrestres
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 23/11/2023.
 
Auteur : Corre, Nicolas
Date de soutenance : 23-11-2022

Directeur(s) de thèse : Giegé, Philippe

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Oxa1a, Mitochondrie, Traduction, Mitoribosome, Arabidopsis thaliana
Mots-clés :
  • Mitochondries végétales
  • Synthèse protéique
  • ARN -- Édition
Résumé : Les ribosomes sont les complexes moléculaires responsables de la traduction de l’information génétique véhiculée par l’ARNm en protéines. La traduction cytosolique est bien caractérisée, contrairement à la traduction mitochondriale. Chez l’Homme et la levure, la traduction mitochondriale se déroule à la surface de la membrane interne de la mitochondrie de manière concomitante avec l’insertion des protéines néosynthétisées dans la membrane. Les mitoribosomes sont attachés directement à l’insertase Oxa1 par des mécanismes différents selon les groupes d’organismes. Chez les plantes terrestres, cette interaction n’a pas encore été observée et le mécanisme de l’interaction reste inconnu. Mes travaux se concentrent sur la caractérisation de l’interaction entre le mitoribosome de plante et l’insertase Oxa1a dans la membrane interne mitochondriale. Globalement, mes résultats ont montré qu’il existe une interaction directe entre le domaine C-ter d’Oxa1a (RBD) et une protéine constitutive du mitoribosome. Des expériences complémentaires de cryo-EM et de cryo-ET permettront de connaitre le site de contact exact et la ou les protéine(s) du mitoribosome responsable(s) de l’interaction avec Oxa1a.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2022STRAJ118
Type de ressource : Thèse