Décryptage des mécanismes des complexes de la chaîne respiratoire par marquage IR et approches exaltées de surface
Langue Anglais
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Auteur : Gerasimova, Tatjana
Date de soutenance : 16-06-2023

Directeur(s) de thèse : Hellwig, Petra - Thorsten, Friedrich

Établissement de soutenance : Strasbourg - Albert-Ludwigs-Universität (Freiburg im Breisgau, Allemagne)
Laboratoire : Chimie de la matière complexe (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Complexe I, SEIRAS, Marqueur nitrile, Spectroscopie infrarouge, Bd-I oxydase
Mots-clés :
  • Spectroscopie infrarouge
  • Cytochromes
Résumé : La chaîne respiratoire aérobie d'E. coli se compose de plusieurs déshydrogénases primaires et de réductases terminales. Le complexe I est la plus grande enzyme de la chaîne respiratoire qui catalyse le transfert de deux électrons du NADH à la quinone, couplé à la translocation de quatre protons à travers la membrane. Il a une structure en forme de L composée d'un bras périphérique et d'un bras membranaire. Le couplage des deux processus fait encore l'objet de débats. Un marqueur nitrile a été inséré à proximité de l'une des voies protoniques putatives dans NuoM du complexe I. Des positions individuelles ont été génétiquement changées en cystéines et marquées avec des cyanures. Les marqueurs nitrile sont des marqueurs IR intéressantes car elles peuvent fournir des informations précieuses sur l'environnement local de la sonde dans un environnement protéique défini. Les changements de conformation dans ces positions ont été visualisés avec SEIRAS lors de l'ajout de substrats. La cytochrome bd-I oxydase appartient aux réductases terminales des chaînes respiratoires. Les résidus d'acide glutamique conservés à proximité des hèmes sont importants pour les fonctions de la bd-I oxydase. Ces résidus sont discutés en relation avec le rôle physiologique de l'enzyme.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2023STRAF024
Type de ressource : Thèse