Note ABES Résolution à l'échelle moléculaire de la structure de nanofibres de peptides courts par reconstruction d'images de cryo-microscopie électronique, analyse spectrale et dynamique moléculaire Molecular scale structural resolution of short peptides’ nanofibers by cryo-TEM image reconstruction, spectral analysis and molecular dynamics Auto-assemblage Microstructure Édifice moléculaire Filaments synthétiques Reconstruction d'images Dynamique moléculaire Self-assembly Microstructure Molecular structure Artificial filaments Image reconstruction Molecular dynamics 541 Autoassemblage Microstructure (physique) Reconstruction d'image Dynamique moléculaire Les hydrogels de peptides auto-assemblés sont des matériaux mous utilisés principalement dans le domaine des matériaux, de la catalyse et du domaine biomédicale. Pour pouvoir designer ces matériaux il est nécessaire de connaître l’organisation à l’échelle moléculaire. Dans cette thèse nous nous sommes focalisés sur un tripeptide modifié le Fmoc-FFY. Ce dernier a la capacité de s’auto- assembler dans l’eau via deux modes d’initiation : le premier est la voie enzymatique (Enzyme Assisted Self-Assembly) par l’ajout de phosphatase alcaline avec le Fmoc-FFpY, un précurseur du Fmoc-FFY. Le second mode d’initiation est une voie de chauffage puis refroidissement du Fmoc- FFY (annealing). Durant cette thèse nous avons investigué la structuration du Fmoc-FFY à différentes échelles temporelles et spatiales : (i) dans les premiers instants de l’assemblage grâce à la dynamique moléculaire, (ii) la structure moléculaire dans la nanofibre grâce à la reconstruction d’images et (iii) la variation de la microstructure d’amas de fibres via l’ajout d’acide hyaluronique identifié principalement via la diffusion des rayons X. Self-assembled peptides’ hydrogels are soft materials currently used in the material, catalytical and biomedical domains. In order to design these materials it is imperative to know the molecular organization of peptides. In this thesis we focused on a modified tri-peptide : Fmoc-FFY. The later have the capability to self-assemble in water via two triggers : the first one is the enzymatic way (Enzymatic Assisted Self-Assembly) with the addition of alkaline phosphatase and Fmoc-FFpY, a precursor to Fmoc-FFY. The second way is the annealing of Fmoc-FFY. In this work we have investigated the structuration of Fmoc-FFY at different spatial and time scales : (i) in the early instants of self-assembly thanks to a molecular dynamics study, (ii) the molecular structure in the nanofiber by the use of image reconstruction and (iii) the microstructure modification of bundles of nanofibers upon the addition of hyaluronic acids identified via X-ray diffusion. Electronic Thesis or Dissertation Text fr en PDF 128038883 Université de Strasbourg Strasbourg 2023-12-31 https://theses.hal.science/tel-04785093 application/pdf 24109405 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2023/Bigo--Simon_Alexis_2023_ED222.pdf http://www.theses.fr/2023STRAF040/abes https://theses.hal.science/tel-04785093 https://theses.hal.science/tel-04785093 Bigo--Simon Alexis 1997-01-31 FR 262402963 1508023973T 21500039 4200003 https://theses.fr/2023STRAF040 2023STRAF040 https://doi.org/10.70675/fbbd2715ze0ebz4996z84bfzb9317ee31e90 2023-10-17 Chimie physique Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Schurhammer Rachel MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 060790733 Jierry Loïc MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_2 084342242 Bégin-Colin Sylvie MADS_PRESIDENT_DU_JURY 077294874 Ulrich Sébastien MADS_MEMBRE_DU_JURY_1 131294709 Baaden Marc MADS_RAPPORTEUR_1 15904233X Boudier Thomas MADS_RAPPORTEUR_2 057373639 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 156504081 Chimie de la matière complexe (Strasbourg) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 403339 157547027 ddc:540 Schurhammer Rachel Jierry Loïc Bégin-Colin Sylvie Ulrich Sébastien Baaden Marc Boudier Thomas École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) Chimie de la matière complexe (Strasbourg) PDF 128038883 confidentialité 2023-10-17 2024-11-01 confidentialité 2023-10-17 2024-11-01 restriction 2023-10-17 2024-11-01 confidentialité 2023-10-17 2024-11-01 confidentialité 2023-10-17 2024-11-01