Note ABES Biophysical and structural studies of bioactive peptides derived from the piscidin family in anionic membrane models Etudes biophysiques et structurales de peptides bioactifs dérivés de la famille des piscinides dans des modèles de membrane anionique Peptide antimicrobien Membrane lipidique Interaction peptide-membrane RMN du liquide RMN du solide Calorimétrie de titrage isotherme Antimicrobial peptide Lipid membrane Peptide-membrane interaction Liquid NMR Solid-state NMR Isothermal titration calorimetry 541 Peptides antimicrobiens Lipides des membranes Résonance magnétique nucléaire Calorimétrie Les peptides antimicrobiens sont prometteurs pour la conception de nouveaux médicaments antibactériens en raison de leur faible tendance au développement de résistance et de leur capacité à éliminer les bactéries multirésistantes. Nos investigations visent à étudier les mécanismes d'action des nouveaux peptides des ecPis-4s et ecPis-2s. De plus, nous avons proposé d'étudier la forme épimérique de l'ecPis-2s, puisqu'il a été rapporté qu'un peptide antimicrobien naturel contenant des résidus D- avait de larges activités antimicrobiennes. Les résultats obtenus indiquent que les ecPis-4s adoptent une conformation hélicoïdale amphipathique bien définie, orientée parallèlement à la surface de la bicouche phospholipidique, avec une forte affinité pour les membranes anioniques et une activité lytique dépendante de la concentration. En ce qui concerne les peptides épimères, nos résultats montrent que l'épimère D-ecPis-2s exerce un effet plus remarquable sur la stabilité de la membrane. La configuration des acides aminés D- semble donner à la structure peptidique un caractère amphipathique plus important comparé au peptide naturel L-ecPis-2s. Antimicrobial peptides hold promise for the design of new antibacterial drugs due to their low tendency for resistance development and their ability to eliminate multidrug-resistant bacteria. Our investigations aim to study the mechanisms of action of the new ecPis-4s and ecPis-2s peptides. Furthermore, we proposed to study the epimeric form of ecPis-2s, since natural antimicrobial peptides containing D- residues have been reported to have broad antimicrobial activities. The results obtained indicate that ecPis-4s adopt a well-defined amphipathic helical conformation, oriented parallel to the surface of the phospholipid bilayer, with a strong affinity for anionic membranes and a concentration-dependent lytic activity. Regarding epimeric peptides, our results show that the epimeric D-ecPis-2s exerts a more remarkable effect on membrane stability. The D- amino acid configuration appears to give the peptide structure a greater amphipathic character compared to the natural L-ecPis-2s peptide. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 7605520 Université de Strasbourg Strasbourg 2024-12-31 https://theses.hal.science/tel-04633249 application/pdf 7297309 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2023/RODRIGUESDESOUZA_Kelton_2023_ED222.pdf http://www.theses.fr/2023STRAF085/abes https://theses.hal.science/tel-04633249 https://theses.hal.science/tel-04633249 Rodrigues de souza Kelton 1991-02-08 FR 279039360 203188186EC 22021442 4200003 https://theses.fr/2023STRAF085 2023STRAF085 https://doi.org/10.70675/44c807e0z1f53z4641za056z3e9303e86570 2023-12-01 Chimie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Bechinger Burkhard MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 079119719 Verly Rodrigo Moreira MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_2 279039727 Landon Céline MADS_PRESIDENT_DU_JURY 170120139 Landon Céline MADS_RAPPORTEUR_1 170120139 Kuhn Andreas MADS_RAPPORTEUR_2 183681924 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 222 156504081 Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 93761 15677738X ddc:540 Bechinger Burkhard Verly Rodrigo Moreira Landon Céline Landon Céline Kuhn Andreas École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) PDF 7605520