Études structurales des complexes d'élongation de l'ARN polymérase et de leur interaction avec des machineries cellulaires
Langue Anglais
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 28/02/2024.
 
Auteur : Vidmar, Vita
Date de soutenance : 07-02-2023

Directeur(s) de thèse : Weixlbaumer, Albert

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Sciences de la vie et de la santé
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Transcription, ARN polymérase, Topoisomérase I, Pause transcriptionnelle, Structure cryo-EM
Mots-clés :
  • Topoisomérases
  • Élongation (biologie moléculaire)
  • Interactions ADN-protéine
Résumé : Afin de surmonter les effets inhibiteurs d'un enroulement excessif du brin d'ADN dû à la transcription, l'ARN polymérase (ARNP) collabore avec les ADN topoisomérases. Des interactions directes entre la RNAP et la topoisomérase I (TopoI) avaient été suggérées sans que les détails moléculaires de leur interaction soient déterminés. Dans cette étude, nous avons examiné la coopération entre la RNAP d'E. coli et la TopoI in vitro en utilisant la biochimie et la cryo-EM. Nous avons résolu les structures des complexes ARNP-TopoI dans plusieurs états fonctionnels. Le surenroulement de l'ADN matriciel affecte également la pause transcriptionnelle, et nous avons démontré que la durée de la pause augmente avec l'accroissement de la superhélicité négative. Pour explorer ce mécanisme, nous avons mis en place une méthode permettant d'étudier les complexes d'élongation de la RNAP par cryo-EM sur des ADN avec une topologie proche du surenroulement physiologique.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2023STRAJ035
Type de ressource : Thèse