MOSPD2 et sites de contact membranaire : une protéine à plusieurs facettes
MOSPD2 and membrane contact sites : a protein with many facets
Site de contact membranaire
Réticulum endoplasmique
Métabolisme lipidique
Transport de lipide
Membrane contact site
Endoplasmic reticulum
Lipid metabolism
Lipid transport
572.696
572.4
571.65
Réticulum endoplasmique
Protéines membranaires
Cellules cancéreuses
Migration
Cellules -- Interaction
A l’image des protéines VAPs, MOSPD2 est une protéine ancrée à la surface du réticulum endoplasmique (ER), formant des sites de contacts membranaires (MCS) grâce à son domaine MSP via une interaction protéine-protéine. Contrairement aux VAPs, MOSPD2 possède un domaine additionnel, nommé, CRAL-TRIO, dont la fonction restait à ce jour incertaine. Les travaux réalisés dans cette thèse ont permis de mieux comprendre comment MOSPD2 se distingue fonctionnellement des protéines VAPs. MOSPD2 est capable de former des MCS entre le ER et les gouttelettes lipidiques via son domaine CRAL-TRIO, régulant ainsi le métabolisme lipidique. En plus de cette localisation spécifique à MOSPD2, cette protéine se distingue aussi des protéines VAPs par sa forte affinité d’interaction médiée par son domaine MSP avec la protéine endosomale STARD3, permettant la régulation du système endosomal tardif. Cette interaction n’est pas substituable par les protéines VAPs qui possèdent pourtant également un domaine MSP, démontrant ainsi l’importance des affinités d’interaction entre les membres de cette famille et leurs conséquences fonctionnelles in vivo.
Like VAP proteins, MOSPD2 is an endoplasmic reticulum (ER)-anchored protein forming membrane contact sites (MCS) through its MSP domain via protein-protein interactions. In contrast to VAP proteins, MOSPD2 has an additional domain, named CRAL-TRIO, whose function remained unclear until now. The work carried out in this thesis has allowed us to better understand how MOSPD2 is functionally distinct from VAPs. MOSPD2 can form MCSs between the ER and lipid droplets via its CRAL-TRIO domain, thus regulating lipid metabolism. In addition to this specific localization, MOSPD2 differs from VAP proteins by its MSP-mediated interaction with the endosomal protein STARD3, enabling the regulation of the late endosomal system. This interaction is not substitutable by the VAP proteins that also possess an MSP domain, thus demonstrating the importance of binding affinities between the members of this family and their functional consequences in vivo.
Electronic Thesis or Dissertation
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fr
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108632661
Université de Strasbourg
Strasbourg
2023-12-31
https://theses.hal.science/tel-05069373
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39072459
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https://theses.hal.science/tel-05069373
https://theses.hal.science/tel-05069373
Zouiouich
Mehdi
1994-03-22
FR
203513371
1005010651G
21917724
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2023STRAJ038
https://doi.org/10.70675/33f9de52ze5ddz4862z9e01z9d90d9ea8f47
2023-05-05
Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Strasbourg
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Doctorat
Docteur es
non
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École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
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Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
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