Note ABES Unraveling the mode of action of antimicrobial peptide mimetics in model membrane environments : a biophysical study Découvrir le mode d'action des peptides mimétiques antimicrobiens dans des environnements membranaires modèles : une étude biophysique Peptide antimicrobien Imitations synthétiques de l'AMP Interaction peptide/composé-membrane RMN du solide Fluorescence Dichroïsme circulaire Antimicrobial peptide Synthetic mimics of AMP Peptide/compound-membrane interaction Solid-state NMR Fluorescence Circular dichroism 571.4 Peptides antimicrobiens AMP Résonance magnétique nucléaire Fluorescence Face à la résistance croissante aux antimicrobiens, les peptides antimicrobiens et diverses imitations synthétiques sont au centre de l'attention. Dans cette thèse, trois types d'imitations de PAM sont étudiés : Imitations de petites molécules (à base d'aryl-alkyl-lysine, inspirées des détergents, à base de cyclam), Peptides cycliques (riches de 3 arginines et de 3 tryptophanes), Peptoïdes (peptoïdes cationiques triazolium), ainsi que les PAM (SFV33 et GVR28) dérivés du collagène VI. Ces mimétiques synthétiques sont conçus d’après le modèle PAM (nature amphipathique, charge cationique).L'objectif de cette thèse est de réaliser des études biophysiques de l'interaction peptide/composé-membrane afin de comprendre la force motrice des activités antibactériennes présentées par ces mimétiques et peptides ciblés. Des études de RMN à l'état solide non orientée, fluorescence et dichroïsme circulaire réalisées avec diverses membranes modèles montrent que ces peptides/composés non seulement interagissent avec les membranes bactériennes, mais aussi qu'ils présentent une nette sélectivité pour la membrane bactérienne comparé à la membrane eucaryote. Due to the rise of antimicrobial resistance, the antimicrobial peptide (AMP) and its various synthetic mimics are much in focus. In this thesis, three branches of AMP mimics; Small molecule mimics (aryl-alkyl-lysine based, detergent inspired, and cyclam-based), Cyclic peptides (rich with three arginine and three tryptophan units), Peptoids (triazolium cationic peptoids), and also AMPs (SFV33 and GVR28) derived from collagen VI are investigated. These synthetic mimics are designed using the template of AMP (amphipathic nature and cationic charge). The aim of this thesis is to do biophysical studies of the peptide/compound-membrane interaction to understand the driving force of the antibacterial activities exhibited by these mimics and peptides discussed. Non-oriented solid-state NMR, fluorescence, and circular dichroism studies done with various model membranes show that these peptides/compounds not only undergo interaction with the bacterial membranes but also show clear selectivity towards the bacterial membrane over the eukaryotic membrane. Electronic Thesis or Dissertation Text en PDF 20156266 https://theses.hal.science/tel-05261782 application/pdf 20031519 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2024/De_kathakali_2024_ED222.pdf http://www.theses.fr/2024STRAF064/abes https://theses.hal.science/tel-05261782 https://theses.hal.science/tel-05261782 https://theses.hal.science/tel-05261782 De Kathakali 1993-04-09 FR 283475668 0EFB1V068R3 22026068 4200003 https://theses.fr/2024STRAF064 2024STRAF064 https://doi.org/10.70675/7b54be37zae22z43e3z8302zbf051c95e87b 2024-09-17 Chimie Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Bechinger Burkhard MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 079119719 Didier Pascal MADS_PRESIDENT_DU_JURY 101829728 Kuhn Andreas MADS_RAPPORTEUR_1 183681924 Alves Isabel MADS_RAPPORTEUR_2 158600029 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 222 156504081 Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 93761 15677738X ddc:540 Bechinger Burkhard Didier Pascal Kuhn Andreas Alves Isabel École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) PDF 20156266 confidentialité 2024-09-17 2025-09-01 confidentialité 2024-09-17 2025-09-01 confidentialité 2024-09-17 2025-09-01 confidentialité 2024-09-17 2025-09-01